Volver a QUÍMICA Y BIOQUÍMICA
Objetivos
• Características del
enlace
peptídico.
• Estado
nativo
de
las proteínas y
sus
niveles
de
organización
(estructura
primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria), relacionándolos con fuerzas que
las estabilizan. {puentes de
hidrógeno,
enlaces iónicos, interacciones
hidrofóbicas
e
interacciones
de
van
der
Waals).
• Clasificación de las proteínas
con
base en su
función.
• Proceso general del
plegamiento
y de la desnaturalización de las proteínas.
• Ejemplos
de
patologías
relacionadas
con
el mal
plegamiento
de
las
proteínas
(ejemplopriones).
• Relación estructura-función de las siguientes proteínas: albúmina,
hemoglobina,
colágena, miosina, porina, ATPasa Na+-K+.
Enlace
peptídico
OH
CH
3
CH3
'-
~
e~
CH
2
OH H H H H2 H CH
3
H 6H
2
H Ñ-6-c-i-6-
c-~
-6
-c-~
-6
-c-~
-6-c
oo-
ª *
~
*~
*~
*i
~
Las proteínas se encuentran
formadas
por
aminoácidos
que
se
mantienen
unidos
por
enlaces peptídicos. Una proteína inicia en el
extremo
carboxilo
terminal
y finaliza en el
extremo
amino
terminal
de
l
último
aminoácido.
Este
tipo
de enlace se
forma
a
partir
de una reacción de deshidratación
que
involucra al
grupo
carboxilo
de
un
aminoácido y el
grupo
amino
de
otro,
una vez
finalizada, se da
lugar
a la
formación
de
un
grupo
amida.
El
enlace peptídico es
plano y
c-on
un
giro
restringido.
R
1
H R
2
+ 1 1 1
H3
N-C
H
-C-
OH + H
-N-
CH
-coo
-
11
o
R
1
H R
2
+ 1 1 1
HaN
- CH- C
-N-
CH-
COO
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H
i
C
ar
b
o•yl
terminus
~
Para
que
una proteína pueda
cumplir
su función debe mantener
una
conformación
específica en el espacio.
La
forma
que
adquiere un aproteína está
determin.ada
por
su secuencia
de
am
inoácidos y es susceptible de
ser
modificada
por
cambios
en la temperatura y el pH.
Aquella
conforma
c
ión
en la cual la proteína puede c
umplir
su
función
se le
denomina
estructura nativa. Los cambios en el pH y la temperatura pueden
producir
la
pérdida
de
la es
tructura
nativa,
fenómeno
que
se conoce
como
desnaturalización.
Niveles
de
organización
de
las
prote
í
nas
Estru
ctura
pr
im
aria
t:
:_
CHi
o-t
~H
t H
-C
H,- CH,
---<:00
o-t
~H
Gly
o-~
H,
NH
¿H CH CH CH CH
ÑH
N~lson
201
3
Las proteínas pasan a través
de
varios
niveles de
organización
antes de llegar a
su
forma
funcional.
La
estructura
primaria
está
formada
por
una
cadena
lineal
de
aminoácidos
que
se
encuentra estabilizada
mediante
enlaces
pept
ídicos.
Es
el
primer
nivel de
organización
que
se
forma
después
de
que
la
proteína
sale
del
ribosoma
Estructura secundaria
La
estructura secundaria
se
divide
en alfa hélice y
lámina
beta, ambas
estabilizadas
por
puentes
de
hidrógeno
.
Amino t
erm1nus
-,
-:
SAA
_
(
3.6
r
esldues
) -
l
Características de la alfa hélice:
• Está estabilizada
por
puentes de H
que
se
forman
entre el
grupo
amida
de
un
enlace peptídíco y el
grupo
carbonilo
de
otro
enlace peptídico.
• No intervienen los radicales en la
determinación
de la estructura.
•
La
hélice ailfa es dextrógira, con las cadenas laterales hacia afuera.
• Está estabilizada
por
aminoácidos
hidrofóbicos
pequeños (alanina).
(b)
Antip.walel
¡l
sheet
T
01>
vóew
(<)
P•ol•l
i/sheet
T
oo
vie
w
Características de la beta-
lamina
• En las
láminas
beta paralelas, las cadenas van en la
misma
dirección y son
débiles.
• En las
láminas
beta antiparalelas, las cadenas se
dirigen
en sentidos opuestos
y son fuertes.
• Los
giros
beta aparecen cuando las
láminas
cambian de dirección.
La
prolina
es
muy
común
en estos giros.
Estructura
supersecundaria
Se
caracteriza
por
la
existencia de dos o mas estructuras secundarias
dentro
de
una
misma
cadena.
Las
alfa hélice y beta lámina pueden combinarse
dando
lugar
a
motivos
y
dominios
Un
motivo
es
un
patrón de plegamiento reconocible del resto de
la
estructura
proteica, mientras que un
dominio
es una región de una proteina
que
puede ser
estable de
forma
independiente. Los
dominios
pueden ser funcionales o
estructurales.
Son ejemplos de estructuras supersecundarias
el
lazo
a-1,\-a
o
el
barril
j.\.
Estructura
terciaria
El
arreglo tridimensional de una cadena polipeptídica
se
denomina estructura
terciaria
Este
tipo
de
estructura se encuentra estabilizada principalmente por enlaces
débiles (puentes
de
H,
fuerzas
de
van derWaals, interacciones hidrofóbicas,
interacciones iónicas)
pero
también por enlaces covalentes (puente disulfuro).
Estructura
cuaternaria
Este nivel
se
crea a partir
de
la
interacción
de
2 o
más
cadenas
polipeptídicas
que
pueden
ser
iguales o diferentes.
Los
enlaces
que
la estabilizan
son
los
mismos
que
en
la
estructura
terciaria.
Clasificación
de
las
proteinas
Un ol
igopéptido
esta
formado
por
la
unión
de 2 a 10
residuos
de
amino8cidos,
un
pol
ipéptido
posee más de
10
aminoácidos y una
pr
oteína está constituida
por
varias
cadenas
polipeptídicas.
Por
su
estructura, las proteínas pueden clasificarse en:
•
Formancadenasresistentesyflexibles.
• Están
formadas
por
aminoácidos
hidrofóbicos,
por
lo
que
no
son
solubles
en
agua.
•
Su
principal
función
es dar forma, soporte y protección
•
Son
ejemplos
la queratina y la colágena
• Su
estructura
esta
conformada
por
aminoácidos
hidrofóbicos
en la parte
interna
e
hidrofílicosen
la
parte externa
• Son solubles
en
agua y realizan funciones enzimáticas, de transporte o
participan
como
anticuerpos.
•
Son
ejemplos
la
hemoglobina,
la
mioglobina,
anticuerpos
y enzimas.
Proteínas fibrosas
la
colágena
se
encuentra en los tendones, cartílago, huesos y
la
córnea. Esta
formada por una triple hélice dextrógira, rica
en
hidroxiglicina e hidroxiprolina.
la
hidroxilación de
la
prolina
es
catalizada por
la
prolina hidroxilasa, enzima
que requiere
de
ácido ascórbico (vitamina
C)
como coenzima.
Proteínas globulares
La
Albúmina
es
sintetizada a nivel hepático y constituye
la
proteína más
abundante en plasma. Sus funciones principales son las siguientes:
• Participa en
e1
transporte de ácidos grasos en
la
sangre, así
como
hormonas,
bilirrubina,
toxinas
o medicamentos.
•
Es
la
principal responsable de la presión oncótica !
coloidosmótical
que
mantiene
al
plasma en
el
interior
de los vasos.
La
miosina
yactinasonproteínascontractites:
•
La
miosina
posee una cola y una cabeza,
la
cual contiene una región ATPasa
que cataliza
la
escisión de una molécula de
ATP,
para
poder
impulsar
la
interacción con
la
actina y
permitir
el
fenómeno
de contracción.
•
la
actina posee
un
sitio de
unión
a
la
miosina
en cada una de sus unidades
globulares, el cual sólo
se
descubre cuando
la
concentración intracelular de
calcio
se
eleva.
La
porina
es una estructura de barril beta que se localiza en
la
membrana
y
funciona
como
un
canal para el paso de iones.
La
NA+/
K+
ATPasa esta
formada
por
dos subunidades beta y dos alfa. Funciona
como
un
antiportador
que moviliza 3
atamos
de Na+ hacia
el
exterior y 2
K+
hacia el
interior
de
la
célula.
La
miogtobina
es una proteína terciaria que posee
un
grupo
hemo
capaz de fija
oxígeno, este
grupo
se encuentra
formado
por
un
anillo
de
protoporfirina
que
contiene
un
átomo
de hierro en
el
centro.
la
mioglobina
permite
el
almacenamiento de oxígeno en
el
músculo
y posee una
mayor
afinidad
por
este
gas
que
la
hemoglobina.
~ 2
'f-
NH
(
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)
N
La
hemoglobina
(Hb) es una proteína tetramérica (cuaternaria)
formada
por
dos
subunidades alfa y beta, similares a la
mioglobina.
Cada
subunidad
posee
un
grupo
hemo
capaz de
fijar
oxígeno,
por
lo que en
total
puede
transportar
hasta
4 moléculas.
La
unión
de cada oxígeno al
grupo
hemo
incrementa la afinidad de
este
último
y
permite
la
unión
del siguiente
(unión
cooperativa).
La
hemoglobina
posee 2 conformaciones:
• Forma T. Estado de poca afinidad
por
el
oxígeno
• Forma R. Estado de
máxima
afinidad
por
el
oxígeno.
■

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