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Síntesis del colágeno
Aminoácidos en la formación de colágeno
El colágeno contiene los aminoácidos específicos - glicocola, ProLine,
hidroxiprolina y arginina. Estos aminoácidos tienen una ordenación regular en
cada uno de las tres cadenas de estas subunidades del colágeno.
La serie sigue a menudo la configuración Gly-Favorable-x o Gly-X-Hyp, en donde
X puede ser ningunos de otros residuos del aminoácido.
ProLine o la hidroxiprolina constituye cerca de 1/6 de la serie total. La glicocola
(Gly) se encuentra en casi cada tercer residuo. La glicocola explica 1/3 del
significado de la serie que aproximadamente la mitad de la serie del colágeno no
es glicocola, prolina o hidroxiprolina. ProLine (favorable) compone el cerca de 17%
del colágeno.
El colágeno también tiene dos aminoácidos derivados infrecuentes que no se
inserten directamente durante la traslación. Estos aminoácidos se encuentran en
las situaciones específicas glicocola en relación con y son poste-de translación
modificado por diversas enzimas, que requieren vitamina C como cofactor.
La hidroxiprolina se deriva de la prolina y de la hidroxilisina derivadas de la lisina.
Dependiendo del tipo de colágeno, los números diversos de hydroxylysines son
glycosylated (sobre todo haciendo disacáridos sujetar).
Además, la repetición regular y el alto contenido de la glicocola se encuentra en
solamente algunas otras proteínas fibrosas, tales como fibroína de seda. En seda
75-80% es - el Gly-Ala-Gly-Ala con serina del 10%, y elastina es rico en glicocola,
prolina, y la alanina (Ala), cuyo grupo lateral es un grupo metílico pequeño, inerte.
Los altos contenidos de la glicocola no se encuentran en proteínas globulares
excepto en secciones muy cortas de su serie. Porque la glicocola es el aminoácido
más pequeño sin cadena lateral, desempeña un papel único en proteínas
estructurales fibrosas. El cortisol estimula la degradación del colágeno (de la piel)
en los aminoácidos.
Formación de tipo colágeno de I
El tipo colágeno de I es el colágeno más abundante de la carrocería.
Dentro de la célula
1. Durante la traslación, dos tipos de cadenas del péptido se forman en los
ribosomas a lo largo del retículo endoplásmico áspero (RER). Éstos se llaman las
cadenas alpha-1 y alpha-2. Estas cadenas del péptido (conocidas como
preprocollagen) tienen péptidos de la inscripción en cada extremo y un péptido de
señal.
2. El preprocollagen entonces se libera en el lumen del RER. Los péptidos de señal
se hienden después de eso dentro del RER y las cadenas del péptido ahora se
llaman las cadenas de la favorable-alfa.
3. La hidroxilación de los aminoácidos de la lisina y de la prolina ocurre dentro del
lumen. Este proceso es relacionado en el ácido ascórbico (vitamina C) como
cofactor. El glycosylation adicional de los residuos específicos de la hidroxilisina
ocurre.
4. La estructura espiral triple se forma dentro del retículo endoplásmico de cada dos
cadenas alpha-1 y de una cadena alpha-2. Esto se llama procollagen.
5. Procollagen se transporta en el aparato del golgi, donde es empaquetado y
secretado por la exocitosis.
Fuera de la célula
1. Una vez fuera de la célula, se hienden los péptidos de la inscripción y el
tropocolágeno es formado por la peptidasa del procollagen.
2. Estas moléculas del tropocolágeno recolectan para formar las fibrillas del
colágeno, vía interconexión covalente por la oxidasis lisil que conecta residuos de
la hidroxilisina y de la lisina. Las fibrillas múltiples del colágeno forman en fibras
del colágeno.
3. El colágeno se puede sujetar a las membranas celulares vía varios tipos de
proteína, incluyendo fibronectin e integrin.
Desordenes de la síntesis del colágeno
Al igual que evidente de los pasos de la síntesis del colágeno, las formas de la
vitamina C un componente importante del proceso. La deficiencia de la vitamina C
causa el escorbuto, un serio y la enfermedad dolorosa en la cual el colágeno se
sintetiza que es defectuoso y ella no produce tejidos conectivos fuertes. Esto lleva
a sangrar y a pelar gomas, la baja de dientes, la descoloración de la piel y heridas
no-curativas.
Antes del siglo XVIII, esta condición era notoria entre las expediciones navales y
militares largas de la duración durante quienes privaron a los participantes de las
comidas que contenían vitamina C.
Además, ciertas enfermedades autoinmunes tales como artritis eritematosa de
lupus sistémico o reumatoide pueden ocurrir donde el sistema inmune de la
carrocería percibe el colágeno como no nativo y ataca y degrada el collgen en la
carrocería. Algunas bacterias y virus también destruyen fibras del colágeno en la
carrocería o interfieren con su producción.
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