Retículo endoplásmico rugoso
El sistema de síntesis proteica de la célula consiste en el retículo endoplásmico rugoso y los
ribosomas.
El citoplasma de una gran variedad de células que participan principalmente en la síntesis proteica,
se tiñe en forma intensa con colorantes básicos.
La tinción basófila es causada por la presencia de ARN.
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El ergastoplasma en las células secretoras, células acinares pancreáticas; es la imagen microscópica
óptica del orgánulo llamado retículo endoplásmico rugoso RER.
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El MET, el RER aparece como una serie de sacos membranosos aplanados e interconectados
denominados cisternas, con partículas adosadas a la superficie exterior de la membrana.. Estas
partículas, llamadas ribosomas, están adheridas a la membrana del RER por proteínas de
acoplamiento ribosómico. Los ribosomas tienen un diámetro de nm a nm y se componen de
una subunidad menor y una subunidad mayor.
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La síntesis proteica comprende los procesos de transcripción y de traducción.
La producción de proteínas por la célula comienza dentro del núcleo con la transcripción, en la cual
el código genético para una proteína se transcribe desde el ADN al pre-ARNm
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La transcripción está seguida por la traducción, en la cual el complejo ribosómico lee el mensaje
codificado contenido en el ARNm para formar un polipéptido. Una molécula típica de ARNm se fija a
muchos ribosomas que quedan separados a una distancia de nucleótidos, formando un complejo
polirribosómico o polisoma.
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Las diferencias entre la estructura de los ribosomas procarióticos bacterianos y los ribosomas
eucarióticos fueron aprovechadas por los investigadores, quienes descubrieron compuestos químicos
antibióticos que se fijan a los ribosomas bacterianos y, de ese modo, destruyen una infección
bacteriana sin herir a las células de la persona infectada.
Varios tipos de antibióticos, como aminoglucósidos estreptomicina, macrólidos eritromicina,
lincosamidas clindamicina, tetraciclinas y cloranfenicol, inhiben la síntesis proteica mediante su
unión a diferentes porciones de los ribosomas bacterianos.
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La mayoría de las proteínas que se sintetizan para exportación o para convertirse en una parte de
orgánulos específicos, como la membrana plasmática, la matriz mitocondrial, el retículo
endoplásmico o el núcleo requieren señales de clasificación que las dirijan a sus destinos correctos.
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La secuencia del primer grupo de a aminoácidos en el extremo amino terminal de la proteína
neosintetizada. Por ejemplo, casi todas las proteínas que son transportadas al retículo endoplásmico
poseen una secuencia de señal compuesta por a aminoácidos hidrófobos en su extremo amino
terminal.
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La unión de la SRP a una proteína de acoplamiento en la superficie citoplasmática del RER alinea el
ribosoma con el translocador, una proteína integral de membrana del RER. La unión del ribosoma al
translocador proteico provoca la disociación del complejo SRP-proteína de acoplamiento del ribosoma
y de la membrana del RER, lo cual libera el bloqueo traduccional y permite que el ribosoma reanude la
síntesis proteica
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La modificación postraduccional y el secuestro de proteínas dentro del RER es el primer paso en la
exportación de proteínas destinadas a abandonar la célula.
Algunas enfermedades se caracterizan por la incapacidad del RER para exportar una proteína mutada
al Golgi. Por ejemplo, en la insuficiencia de a antitripsina, la sustitución de un solo aminoácido
torna al RER incapaz de exportar a antitripsina A AT.
Esto conduce a la disminución de la actividad de A AT en la sangre y los pulmones y al depósito
anómalo de la A AT defectuosa dentro del RER de los hepatocitos del hígado, provocando un enfisema
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El RER está muy bien desarrollado en las células secretoras activas.
El RER está particularmente bien desarrollado en aquellas células que sintetizan proteínas destinadas a
abandonar la célula de secretoras y en las células con gran cantidad de membrana plasmática, como
las neuronas.
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Retículo endoplásmico liso
El REL está compuesto por túbulos cortos anastosomados que no están asociados con los ribosomas.
Las células con gran cantidad de retículo endoplásmico liso pueden mostrar una eosinofilia
citoplasmática acidofilia bien definida cuando se observan con el microscopio óptico.
El REL es semejante al RER en su estructura pero carece de proteínas de acoplamiento ribosómico. El
REL tiende a ser tubular en lugar de sacular, y puede estar separado del RER o ser una extensión de él.
El REL es abundante en células que participan en el metabolismo de los lípidos, es decir, células que
sintetizan ácidos grasos y fosfolípidos y prolifera en hepatocitos cuando se estimula a los animales con
fármacos lipófilos.
El REL está bien desarrollado en células que sintetizan y secretan esteroides, como las de la corteza
suprarrenal y las testiculares de Leydig.!
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MI
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El REL es el orgánulo principal que interviene en la desintoxicación y en la conjugación de
sustancias nocivas.
El REL está bien desarrollado, en particular en el hígado, y contiene una gran variedad de enzimas
desintoxicantes relacionadas con el citocromo P , que están incluidas directamente en las
membranas plasmáticas de este orgánulo.
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