Proteínas
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PROTEINAS
Son polímeros lineales de L-aminoácidos unidos mediante enlace peptídico. Las proteínas son
macromoléculas muy versátiles, que desempeñan tanto funciones estructurales como dinámicas.
Los aminoácidos son las moléculas unitarias, los monómeros de las proteínas. Todos los
aminoácidos tienen una estructura común, que
consiste en un átomo de carbono, el carbono alfa unido
a un grupo carboxilo, un grupo amino y un átomo de
Hidrógeno.
Los aminoácidos que se combinan para formar las proteínas son 20 y lo hacen mediante un enlace
que se denomina enlace “peptídico” y es del tipo covalente, se da entre el grupo carboxilo de uno
y el grupo amino del otro formando Péptidos.
Según la cantidad de aminoácidos que forman el péptido serán dipéptidos (dos), tripéptidos
(tres), tetrapéptidos (cuatro), etc. Son polipeptidos cuando los encontramos formados por más de
diez aminoácidos.
En toda cadena polipeptídica queda un aminoácido con un grupo libre en cada extremo, ya que no
forma unión peptídica con ese grupo. Decimos entonces, que las proteínas poseen un extremo
amino terminal (N-terminal) o básico, donde comienza y un extremo carboxilo terminal (C-
terminal) o ácido, donde termina.
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Por convención se acepta que hablamos de una proteína, cuando el polipéptido esta compuesto
por mas de 50 aminoácidos o lo que es lo mismo, pesa mas de 6.000 Da (Daltons= unidad de
medida de masa atómica que se utiliza para las macromoléculas).
De acuerdo con la formula general presentada, todos los aminoácidos (excepto la glicina, en la
cual R es un hidrogeno) tienen las cuatro valencias del carbono α saturadas por grupos diferentes.
Esto determina la existencia de dos isómeros ópticos con configuración espacial distinta para cada
aminoácido.
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Isomería: son isómeros los compuestos diferentes con la misma fórmula molecular. Contienen
igual número y clase de átomos, pero unidos entre si de una manera diferente. Cuando difieren en
su disposición espacial hablamos de isómeros espaciales o estereoisomeros, categoría a la cual
pertenecen los isómeros ópticos.
Estos isómeros desvían la luz polarizada para diferentes lados, se dice que son sustancias
ópticamente activas, cuando el giro tiene sentido del movimiento de las agjas del reloj, se lo
considera hacia la derecha o positivo, denominándolos dextrógiros (D), en cambio si lo hace hacia
la izquierda o negativa se los denomina levógiros (L).
Todos los aa excepro la glicina, presentan isómeros D o L. los aa isoleucina y treonina tienen un
segundo carbono asimétrico además del α, razón por la cual existen cuatro isómeros de cada uno.
Solo uno de esos cuatro participa en la constitución de las proteínas.
Solo los aa de la configuración L son incorporados a proteínas y presentan mayor interés en la
bioquímica humana.
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CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOACIDOS
Aminoacidos alifáticos neutros con cadena NO polar:
Glicina: posee un solo h, además del carboxilo y amina, estos grupos polares predominan
en su molécula.
Alanina: con un metilo como cadena lateral, es más soluble en agua que el resto, por tener
una cadena lateral es de menor tamaño
Valina, Leucina e Isoleucina: menos soluble en agua que alanina, tienen cadenas apolares
ramificadas.
Aminoacidos alifáticos neutros con cadena polar NO ionizables
Serina y Treonina: contienen en su cadena lateral una función hidroxilo que les otorga
carácter polar
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Fenilalanina: posee un núcleo bencénico, es apolar y marcadamente hidrofobo
Triptofano: posee un núcleo heterocíclico indol, también apolar e hidrófobo.
Tirosina: tiene un hidroxilo fenilico que le da polaridad, por encima de un pH 10 libera un
proton y adquiere carga negativa.
Los aminoácidos aromáticos absorben fuertemente la luz en la región UV del espectro
(280nm). Esta propiedad es usada para detectar la presencia de las proteínas en una
muestra.
Aminoacidos con azufre
Cisteina: contiene un grupo –SH (sulfhidrilo),
ligeramente polar, a pH 9 libera un proton
Metionina: es apolar
Aminoacidos ácidos (dicarboxilicos)
Ácidos aspártico y Acido glutámico son aa con un
carboxilo adicional que puedeliberar un proton y
adquirir carga negatica al Ph de los líquidos
biológicos. Aspartato y glutamato son sus
nombres en su forma ionizada.
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Asparragina y Glutamina: son derivados del ácido aspártico y glutámico, poseen función
amida en el carbono distal al Cα. No tienen carga en su cadena lateral, pero son
decididamente polares.
Aminoacidos básicos: con carga positiva en las cel. Todos son fuertemente polares.
Lisina: con una función amina adicional,
pueden captar protones. En la proteína del
colágeno se encuentra la hidroxilisina,
derivado de la lisina con un hidroxilo en el
carbono 5.
Arginina: con un grupo guanidino, también
puede captar protones.
Histidina: tiene un núcleo heterocíclico
imidazol, uno de sus N puede adquirir una
carga positiva. El pK del imidazol en la
cadena de histidina es de 6.
Prolina: el Cα y el N a el están unido, están en un ciclo
pirrolidina. El compuesto tiene un carácter anfipatico. Esto le
otorga una mayor rigidez, en algunas proteínas se encuentra
un derivado hidroxilado de la prolina, la hidroxiprolina.
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Otros aminoácidos:
Son aminoácidos que sufren modificaciones por adición covalente de diferentes grupos, como lo
son la Tiroxina, Homoserina, Sarcosina, Ornitina, etc.
Propiedades de los aminoácidos: las propiedades de las cadenas de los aa permiten predecir su
comportamiento.
El grupo sulfhidrilo de cisteína es altamente
reactivo y con facilidad se combina con otro
similar para formar uniones disulfuro (-S-S-).
Cuando se unen dos cisteínas por este tipo de
enlace covalente forman la cistina.
El grupo carboxilo adicional de ácidos aspártico y glutámico, además de otorgarles
carácter acido, le da la propiedad de interactuar con sustancias básicas para
formar uniones tipo salino. También pueden establecer atracciones electrostáticas
de este tipo los aa diaminados.
Las características de las cadenas laterales permiten agrupar a los aa en:
Polares: glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina, acido aspártico, acido
glutámico, asparragina, glutamina, lisina, histidina y arginina.
Apolares: alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina,
triptofani y prolina.
Propiedades acido-base de aminoácidos:
El grupo carboxilo se comporta como acido o dador de electrones:
-COOH ------- -COO
-
+ H
+
El grupo amina acepta protones, actúa como base:
-NH
2
+ H
+
-------- -NH
3
+
Estas son las formas NO ionizadas, cosa que no sucede en los medios
biológicos.
En estado cristalino o en soluciones acuosas, estos compuestos se
encuentran disociados, con cargas positivas y negativas sobre la misma
molécula., motivo por el cual se dice que son iones dipolares, anfolitos o
anfóteros, también en alemán se los llama zwitterion, por eso se los
representa como iones dipolares:
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En soluciones acidas fuertes, el ion dipolar capta un ion hidrogeno o protón, a nivel de su
carboxilo, el cual se comporta como una base, el aa se convierte entonces en un ion con
carga positiva o catión, es decir, migra hacia el cátodo si se estableciera una solución con
un campo eléctrico.
En una solución alcalina, el protón de –NH3+ reacciona con iones hidroxilo para formar
agua y el aa queda cargado negativamente (anión), es decir en un pH alcalino el grupo
amino se comporta como acido.
La carga eléctrica del aa depende del pH del medio en el cual este disuelto, si la
concentración de iones H aumenta en el medio, los iones –COO
-
(carboxilato) captan
protones, disminuye progresivamente las formas iónicas dipolares y se forman cationes.
En cambio cuando disminuye la concentración de H
+
, esto es, aumentan los OH
-
, los
grupos –NH
3
+
ceden H
+
y pierden su carga, formando aniones.
Hay una condición de valor de pH, característico para cada aa, en el cual la disociación de
cargas positivas y negativas es nula, y por lo tanto, el aa no tiene que desplazarse hacia
ninguno de los dos polos, este valor de pH se denomina punto isoeléctrico (pHi o pl).
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En aa dicarboxilicos o diaminados existe un grupo disociable adicional. En el ácido
aspártico, se puede comprobar que en un medio acido fuerte esta completamente
protonado, si se alcaliniza la solución por adhicion de una base fuerte (NaOH), el a acedera
protones.
Lo mismo sucede para la Lisina:
Clasificación estructural:
Estructura Primaria: es la secuencia de aminoácidos que presenta una proteína
particular.
Determinación de la secuencia de aa:
1. Ruptura de puentes disulfuro (producto de la estructura terciaria)
2. Determinación de la composición de Aminoácidos
3. Identificación de los aminoácidos N-terminal y C-terminal
4. Ruptura por clivaje en sitios específicos
5. Determinación de la composición de aminoácidos en las fracciones de la ruptura
6. Nuevas ruptura en sitios de clivaje diferentes “fragmentos de superposición”
7. Ordenamiento de los fragmentos
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Estructura Secundaria: las proteínas se pliegan sobre sí mismas, adoptando una
estructura espacial determinada, o conformación nativa. Cada proteína adopta
siempre la misma conformación nativa, si las condiciones del medio lo permiten. Esto
indica que la forma de una proteína depende de su estructura primaria. La estructura
secundaria puede ser regular, como la alfa hélice o la hoja plegada beta, o no seguir
un patrón regular, en cuyo caso es de tipo aleatoria.
Las estructuras secundarias se originan porque se establecen uniones puentes de hidrógeno entre
los restos amino y carboxilo de aminoácidos que están relativamente distantes en la estructura
primaria, produciendo así un acercamiento entre ellos.
α hélice:
Enrollamiento sobre eje central
Cada vuelta requiere 3,6 Aa
Se establecen Puentes Hidrógenos entre el O del carbonilo del enlace
peptídico de un Aa con el N de la amina del enlace peptídico de un Aa
4 lugares más adelante en la cadena.
Hélice dextrógira.
Los grupos –R quedan dispuestos hacia “afuera de la Hélice”
Incompatible con Prolina; con grupos voluminosos, o con cargas muy próximos.
β hoja plegada:
Estructuras laminares con plegamientos
en zigzag. Generalmente con horquillas
para la inflexión de la misma cadena
peptídica.
Forma definitiva
Grupos –R por arriba y abajo del plano.
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Estructura Terciaria: Como resultado de las disposiciones en hélice α o en lamina β;
las cadenas laterales –R quedan expuestas para sufrir diferentes tipos de interacciones
entre si; originando estructuras tridimensionales que pueden caracterizarse como:
Proteínas Globulares
Solubles en agua
Porciones hélice α, lamina β y disposiciones al azar.
Plegamientos del tipo esferoidal, flexibles y dinámicas.
termodinámicamente más estable y determinado ante
todo por hidrofobia
ej: Hemoglobina, Inmunoglobulinas (anticuerpos) y
enzimas.
Proteínas Fibrosas
Determinada casi exclusivamente por estructura secundaria
Resistentes e insolubles en agua
Enteramente hélice α o lamina β.
Franco predominio eje longitudinal sobre el eje transversal
Función estructural
Ej: colágeno (tej conectivo de vertebrados), queratina (piel, pelo y
uñas) y fibroina de la seda.
Interacciones entre las estructuras terciarias:
Fuerzas de atracción o repulsión electrostática: Grupos –NH3+ de la Lys o Arg se
enfrentan a –COO- de Asp y Glu; generando atracción o repulsión según el caso ,
provocando cercanía o lejanía
Puentes Hidrógenos: El O de Asp o Glu, o el núcleo imidazol His, pueden atraer el H del –
OH Ser, Thr; Tyr. Grupos distintos de aquellos que establecían puentes hidrógenos en la
estructura 2°
Puentes disulfuros: Cercanía generadas por el enfrentamiento de dos Cys.
Presencia de cadenas Hidrofobicas/hidrofilicas: MAYOR DETERMINANTE DEL
PLEGAMIENTO EN LA ESTRUCTURA TERCIARIA. Por repulsión, las cadenas hidrofobicas se
pliegan, generando fuerzas VdW mayores, lo que estabiliza su plegamiento interno.
Recordar que de esta manera
los grupos polares quedan
expuestos hacia el medio
acuoso. La estabilidad de la
conformación es avalada por la
termodinámia.
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Estructura Cuaternaria: Esta estructura se alcanza cuando la proteína está formada
por dos o más cadenas polipeptídicas unidas entre sí por uniones no covalentes entre
los radicales. A cada una de las cadenas que constituyen
la proteína se le da el nombre de protómero o
subunidad. Las proteínas de estructura cuaternaria
también se conocen como proteínas oligoméricas.
Molécula compuesta; posicionada por puente hidrogeno,
atracciones electrostáticas, hidrofobicas , puentes
disulfuros entre CADENAS DIFERENTES.
La desnaturalización es la destrucción de la conformación nativa de una proteína, sin que se vea
afectada su estructura primaria. La proteína conserva la cadena, pero no su estructura espacial.
Cuando una proteína se desnaturaliza, la función biológica se pierde, ya que ésta se halla
estrechamente ligada a la forma.
Dado que la conformación nativa de una proteína está sostenida por uniones relativamente
débiles, muchos agentes son capaces de afectarla, por ejemplo: calor, radiaciones, congelamientos
repetidos, grandes presiones, ácidos o bases muy concentrados que provocan marcados cambios
de pH, algunos solventes orgánicos, etc.
Clasificación de las proteínas: Simples y Conjugadas
SIMPLES: Las proteínas simples constan sólo de aminoácidos o de sus derivados.
Cuando se hidrolizan por ácidos, álcalis o enzimas, las proteínas simples producen
aminoácidos únicos o sus derivados. Podemos nombrar los siguientes grupos:
Albúminas: Estas proteínas son solubles en agua, se encuentran en todas las células del
cuerpo y también en el torrente sanguíneo. Algunos ejemplos de albúminas son las lacto
albúminas que se encuentran en la leche y las seroalbúminas que se encuentran en la
sangre.
Globulinas: Estas proteínas son insolubles en agua pero son solubles en soluciones salinas
diluidas con fuertes ácidos y sus bases. Los ejemplos de globulinas son la lactoglobulina de la
leche y la ovoglobulina.
Glutelinas: Estas proteínas son solubles en ácidos diluidos y en álcalis. La proteína de
glutelina de trigo es un buen ejemplo de glutelinas. Éstas, sólo se producen en el material
vegetal.
Prolaminas: Estas proteínas son solubles en un 70 u 80% de alcohol. Entre ellas podemos
destacar el fliadin de trigo y la zeína del maíz. Se encuentran únicamente en los materiales
vegetales.
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Albumunoides: Los albuminoides o las selenoproteinas son insolubles en todos los
disolventes neutros, en los álcalis diluidos y en los ácidos. Se encuentran en los tejidos
conectivos, en el cabello y en las uñas. Algunos ejemplos son la queratina, que se encuentra
en las capas queratinizadas de la piel y en la corteza o córtex del cabello y de las uñas y el
colágeno que se encuentra en las fibras blancas del tejido areolar.
Histonas: Éstas son proteínas solubles en agua en la que los ácidos básicos aminados son
predominantes. Son ricos en arginina o en lisina. Las eucariotas del ADN de los cromosomas
se asocian con las histonas en la formación de las nucleoproteínas.
Protaminas: Estas proteínas son solubles en agua y en polipéptidos básicos de bajo peso
molecular (aproximadamente de unos 4.000 daltons). Son muy ricos en aminoácidos
argininos. La cadena polipeptídica consiste en 28 residuos de aminoácidos, entre los que se
incluyen 19 argininas y 8 o 9 aminoácidos no básicos. Las protaminas se encuentran unidas
al ADN de los espermatozoides de algunos peces. Algunos ejemplos de protaminas son la
salmina (del salmón) y la esturina (de los esturiones).
CONJUGADAS: Las proteínas conjugadas consisten en proteínas simples (apoproteina)
y una porción no proteínica (grupo prostético). Las proteínas conjugadas se incluyen el
siguiente grupo.
Nucleoproteínas: (Proteína + ácido nucleico). Las nucleoproteínas son proteínas
combinadas con ácidos nucleicos.. Las nuclehistonas son combinaciones de ácidos
nucleicos con la proteína básica de la histona simple. Además, existen varias proteínas
ácidas, las proteínas no histonas.
Glicoproteínas (Proteínas + carbohidratos): Las glicoproteínas son proteínas combinadas
con carbohidratos. En la mayoría de las glicoproteínas, la unión se hace entre las
asparaginas (ANS) y N-acetil-D-glucosamina (GIcNAc). Las glándulas salivales y las
glándulas mucosas del tracto digestivo segregan mucoproteínas en las que se combinan N-
acetilglicosamina y serinel treonina de la proteína. Las glicoproteínas se dividen en dos
categorías principales, las intracelulares y las secretoras. Las glicoproteínas intracelulares
están presentes en las membranas celulares y tienen un papel importante en la
interacción y el reconocimiento de la membrana. Algunos ejemplos de glicoproteínas
secretoras son: glicoproteínas plasmáticas, segregaciones del hígado, tiroglobulina,
segregaciones de las glándulas tiroideas, inmunoglobulinas, segregaciones de las células
plasmáticas, ovoalbúmina, segregaciones por el oviducto de la gallina, ribonucleasa, la
enzima que descompone el ARN y la desoxirribonucleasa, la enzima que descompone el
ADN.
Fosfoproteínas (proteína + fosfato): Las fosfoproteínas son proteínas combinadas con un
radical que contiene fosfato, distinto de un ácido nucleico o de un ácido fosfolípido. Unos
ejemplos de fosfoproteínas son la caseína de la leche y el ovovitellina de los huevos. La
unión covalente reversible de los grupos fosforilo al hidroxilo de restos serina, treonina o
tirosina, constituyen un mecanismo de regulación de la función de muchas proteínas.
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Cromoproteínas: Éstas son las proteínas, combinadas con un grupo prostético, es decir, un
pigmento. Algunos ejemplos de cromoproteínas son los pigmentos respiratorios de
hemoglobina y de hemocianina, púrpura visual o la rodopsina que se encuentra en los
bastones de los ojos, los flavoproteínas y los citocromos.
Lipoproteínas: Estas son unas proteínas conjugadas con lípidos. Hay cuatro tipos de
lipoproteínas, las lipoproteínas de alta densidad (HDL) o las a-lipoproteínas, las
lipoproteínas de baja densidad (VLDL) o las lipoproteínas pre-β y los quilomicrones.
Metaloproteínas: Estas son proteínas conjugadas con iones metálicos que no forman
parte del grupo prostético. Entre éstas se incluyen la ceruloplasmina, una enzima con
actividad oxidasa que puede transportar cobre en el plasma y el siderofilin que se
encuentra en el hierro.
Las funciones de las proteínas son las siguientes:
Función defensiva, ya que crean los anticuerpos y regulan factores contra agentes
extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del
botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las
mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la
formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan
como anticuerpos ante posibles antígenos.
Reguladoras puesto que de ellas están formados los siguientes compuestos: Hemoglobina,
proteínas plasmáticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes
de las reacciones químicas que suceden en el organismo. Algunas proteínas como la ciclina
sirven para regular la división celular y otras regulan la expresión de ciertos genes.
Enzimática son las más especializadas y numerosas. Actúan como biocatalizadores
acelerando las reacciones químicas del metabolismo.
Amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio
osmótico. Es la conocida como función homeostática de las proteínas.
La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las
proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las
miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En la función
contráctil de las proteínas también está implicada la dineina que está relacionada con el
movimiento de cilios y flagelos.
Resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran importancia ya que
las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a
órganos y tejidos como el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina
elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se forma la estructura
del organismo. Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que
forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética. Algunas
glucoproteínas actuan como receptores formando parte de las membranas celulares o
facilitan el transporte de sustancias.
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Energética para el organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal. de energía por gramo.
Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a
ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo
constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
Transporte: Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas
transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos
respectivamente. En los invertebrados, la función de proteínas como la hemoglobina que
transporta el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de proteínas cuya función
es el transporte son citocromos que transportan electrones e lipoproteínas que
transportan lípidos por la sangre.
COLAGENO: es una proteína fibrilar constituyente de fibras de tejido conjuntivo. Sus
moléculas tienen una particular composición (ricas en glicina, prolina y derivados
hidroxilados de prolina y lisina) y forman un tipo peculiar de hélice. Tres de estas
moléculas se asocian en una super hélice que constituye la unidad estructural llamada
tropocolageno. Las unidades de tropocolageno se disponen muy regularmente en haces
cuyo conjunto forma las fibrillas del colágeno de gran resistencia mecánica.
HEMOGLOBINA: El conocimiento de la estructura de la hemoglobina, llevó a comprender
el papel fisiológico en el transporte de O2 y CO2, así como sus mecanismos de acción
molecular. En 1904 Christian Bohr demostró la forma sigmoide de la curva de
disociación de la Hb y que la misma era sensible a los cambios en la presión de
CO2. Esta curva fue comprobada por Krogh y fue definitivamente establecida por
Joseph Barcroft en 1928. La base física de esta curva sigmoidea atrajo la atención
del matemático A. V. Hill, quien la expresó en forma de una ecuación.
Posteriormente Adair describió ecuaciones que definen la unión de ligandos a la
hemoglobina. En 1936 Linus Pauling predijo la naturaleza de la unión del O2 al
hemo, considerando el comportamiento cooperativo de la Hb como un problema
químico.
La unión del O2 a uno de los grupos hemo en el tetrámero ocasiona una alteración
estructural en la proteína, que hace al resto de los grupos hemos más ávidos por
el O2, representando el primer modelo alostérico de la función de la Hb.
El aumento de datos sobre el sistema CO2 y CO3H-, como buffer y sistema de
excreción de ácidos, permitió a Bohr, Hasselbach y Krogh, interpretar que el efecto
del CO2 sobre la afinidad de la Hb por el O2 es por el cambio que provoca en el pH.
Cuando el CO2 es eliminado de la sangre a través de los pulmones, hay un
incremento correspondiente del pH, aumentando su afinidad por el O2,
favoreciendo la oxigenación de la molécula de Hb. Por el contrario cuando la
sangre circula por los capilares tisulares, el CO2 entra al plasma y a los hematíes,
formándose H2CO3 por acción de la anhidrasa carbónica. Rápidamente se disocia
a HCO3 - y H+. La disociación del H2CO3 produce un descenso del pH intracelular y
esta disminución del pH sería la responsable que la afinidad de la Hb por el O2
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