MATRIZ EXTRACELULAR
Las células de los organismos multicelulares se reúnen para formar asociaciones estructurales y
funcionales, como tejidos. Hay cuatro tejidos básicos en el organismo, epitelio, tejido conjuntivo,
musculo y tejido nervioso.
Todos los tejidos están formados por células y una matriz extracelular (MEC). Un complejo de
macromoléculas fabricadas y exportadas por el espacio extracelular. Algunos tejidos como el epitelio,
forman capas de células con una escasa cantidad de MEC. En el extremo opuesto esta tejido conjuntivo,
compuesto en su mayor parte de MEC con un numero limitado de células dispersas por toda la matriz.
La MEC y sus funciones no solo en lo que respecta a los tejidos en las que se encuentran , sino también a
su relación cn los tejidos en los que se encuentran. El MEC simplemente formaba los elementos
esqueléticos del tejido en el que reside, ahora se sabe que también puede:
Modificar la morfología y la función de las células
Regular su supervivencia
Influir en su desarrollo
Regular su migración
Dirigir su actividad mitótica
Asociarse con ellas
Sustancias fundamentales: es un material gelatinoso amorfo formado por glucosaminoglicanos,
proteoglicanos y glicoproteínas. Las sustancias fundamentales están formada por glucosaminoglicanos
(GAG), proteoglicanos y glicoproteínas de adhesión celular. Estas tres familias de macromoléculas
forman diversas interacciones entre si, con fibras y con las células de tejido conectivo
Glucosaminoglicanos: son polisacáridos largos, poco flexibles, no ramificados, formados por cadenas de
unidades repetidas de disacáridos. Uno delos disacáridos que se repiten es un amino azúcar y el otro
normalmente es un acido uronico. Dado que las moléculas están cerca unas a otros, su cargas negativas
se repelen entre si, lo que hace qu tenga una textura viscosa, como se observan en la fluidez del moco,
el humor vitro del mojo y el liquido sinovial.
Las principales GAG de la MEC están sulfatados y están compuestos por menos de 300 unidades
repetidas de descaridos. Los GAG sulfatados comprenden el queratan-sulfato, el heparan-sulfato, la
heparina. El condroitina-sulfato 4 , el condrotina-sulfato 6 y el drematan-sulfato. Generalmente están
unidas covalentemente a moléculas de proteína para formar los proteoglicanos. El GAG no sulfatado es
el acido hialuronico. Todos los GAG se sintetizan dentro del aparato de Golgi.
Los proteoglicanos: los GAG sulfatados dormán enlaces covalentes con un núcleo de proteínas, forman
una familia de macromoléculas conocidas como proteoglicanos , los núcleo proteínicos de las
proteoglicanos, fabricados en el retico RER, se transportan al aparato de Golgi donde las enzimas
residentes unen covalentes tetrasacáridos puente a sus cadenas laterales de serina y después se
ensamblan el GAG por la adicción adición de azucares de uno en uno. La moléculas de GAG no pueden
unirse al núcleo de la proteína por si misma y necesitan los tetrasacáridos.
Funciones de los proteoglicanos: tienen numerosas funciones. Al ocupar volumen, resisten la
compresión y retardan el movimiento rápido de los microorganismo, facilitan la locomoción celular al
permitir que las células migran se muevan en el espacio que ocupaban estas macromoléculas
hidratadas. Los proteoglicanos también poseen una unión de moléculas de señalización, algunos
proteoglicanos son necesarios para la formación de fibras de colágeno.
Los sindecanos, no se liberan del MEC, sino que permanece unido a la membrana plasmática. Además
las sindecanos de las fibroblastos actúan como correceptores ya que se unen al factor de crecimiento de
fibroblastos.
Glicoproteínas de adhesión celular: tiene varios dominios, generalmente uno de ellos se une a las
proteínas de la superficie celular denominada integrinas, otras a las fibras de colágeno y otras a las
proteoglicanos, los principales tipos de glicoproteínas de adhesión son la fibronectina, la lamina, la
entactina.
La fibronectina formado por 2 subunidades polipeptídicas similares, la fibronectina para la adhesión
tiene la secuencia de tres residuos arginina, glicina aspartato se denomina secuencia RGD. También
produce principalmente las células del tejido conjuntivo conocidas como fibroblastos, también se
presentan en la sangre como fibronectina plasmática donde facilitan la cicatrización de heridas, los
fagocitosis y la coagulación
La lamina es una glicoproteína muy grande formadas por tres cadenas de polipéptidos grandes A, B
1
y B
2
, la localización de la lamina se localiza casi estrictamente a la lamina basal
Entactina, se une a la molécula de lamina donde los tres brazos cortos se unen entre si.
La tenascina: glicoproteína grande formada por seis cadenas polipeptídicas unidas por enlaces disulfuro
La condronectina y la osteonectina: similares a la fibronectina de tipo II. La osteonectina posee dominios
para el colágeno tipo I
Fibras: proporciona resistencia a la tracción y elasticidad, se debe a la presencia de la matriz hidratada
formada pro la GAG y proteoglicanos, fibras compuestas por colágeno, constituye del 20 al 25% de todas
las proteínas del organismo, se conoce 35 tipos diferentes de colágeno. Los colágenos se clasifican en
cuatro categorías: formado de fibrillas, asociado a fibrillas, formador de redes y transmembrana. La
ultima categoría se conoce como proteínas parecidas al colágeno
Colágeno formado por fibrillas, forma fibras flexibles, cuya resistencia es mayor que la del acero
inoxidable de igual diámetro, son de color blanco brillante en los organismos vivos, las fibra de colágeno
del tejido conjuntivo tiene menos de 10 um. Las fibras se forman asi mismas a partir de un ensamble
muy regular de subunidades incluso mas pequeñas. Moléculas de tropocolágeno.
Colágenos asociados a fibrillas se han reconocido como colágenos estabilizantes por que forma puentes
moleculares entre los colágenos formadores, hay 2 tipo de colágenos colágeno de tipo XII y tipo IX.
Colágeno formado pro redes sintetizados por las células epiteliales, no están expuestos a la
procolagenopeptidasa, hay 2 tipos colágeno tipo IV y tipo VII.
Colágenos transmembrana son proteínas integrales y una de ellas son tipo XVII, participan en la
adhesión de la epidermis a la dermis.
Hay otros tipos de colágeno no transmembranales XIII,XXIII y XXV aun no se conoce su función.
Síntesis de colágeno: el colágeno se sintetiza en el RER formando cadenas individuales de
preprocolageno poseen secuencias de aminoácidos adicionales como proprptidos.
Fibras elásticas: las fibras elásticas del tejido conectivo se deben en gran parte a las presencia de las
fibras elásticas en la MEC, el tejido conjuntivo laxo, son fibras finas, largas y ramificadas pueden formar
haces mas gruesos en los ligamentos y la lamina fenestrada, se encuentran en las paredes de la columna
vertebral. Las fibras elásticas son sintetizadas por los fibroblastos del tejido conjuntivo.
La elastina es una proteína rica en glicina, lisina, alamina, valina y prolina pero no contienen
hidroxilisina
El núcleo de las fibras elásticas se componen de elasria y esta rodeoado por una vaina de
microfibrillas
La integrina de las células que se sintetizan las fibras elásticas se unen a la fibulina de 5, la
fibulina de 5 facilita la formación de fibras elásticas
Colágeno de tipo VIII también forma parte de las fibras elásticas , se cree que el colágeno de
tipo VIII actúa para limitar la cantidad de estiramiento permitido a las fibras elásticas
Membrana basal: la interfase entre el epitelio y el tejido conectivo esta ocupada por una región
estrecha acelular, la membrana basal es visible por el microscopio electrónico en donde se diferencian 2
estructuras, la lamina basal elaborada por las células epiteliales y la lamina reticular fabricadas por
células del tejido conjuntivo
Lamina basal: muestra dos regiones la lamina lucida y la lamina densa
La lamina lucida esta formada principalmente por las glicoproteínas extracelulares laminada y
entactina, que se proyectan desde la membrana plasmática de las células epiteliales en la
lamina basal.
La lamina densa comprende una malla de colágeno de tipo IV, que esta revestida tanto por el
lado de la lamina lucida como por el lado de la lamina reticular por el proteoglicano percelano.
La lamina tiene dominios que se unen al colágeno de tipo IV, el heparan- sulfato, y las
integrinas y los distroglicanos de la membrana plasmática basal de las células epiteliales. La
lamina basal actúa como un filtro molecular y como un soporte firme y flexible para el epitelio
superpuesto. Retiene el paso de las moléculas con carga negativa, otras funciones son facilitar
la actividad mitótica y la diferenciación celular, modificar el metabolismo celular, colaborar en
el establecimiento de la polaridad celular, participar en la modificación de las disposición de las
proteínas integrales localizadas en la membra plasmática basal.
Lamina reticular: es sintetizada por los fibroblastos y se compone de colágeno de tipos III, VII y
XVIII y algo de colágeno tipo I, también tiene una pequeña cantidad de microfibrillas, la lamina
reticular es la interfase entre la lamina basal y el tejido conjuntivo subyacente.
Integrinas y distroglicanos: la integrina son proteínas transmembranales que se parecen a las
receptores de la membran plasmática por que forman enlaces con ligandos, a diferencia de las
de las receptores, sus regiones citoplasmáticas están unidas al citoesqueleto, y sus ligandos no
son moléculas de señalización, sino miembros estructurales de MEC.
Las integrinas son mucho mas numerosas que los receptores, componen san así la debilidad de
los enlaces y permiten la migración de las células a lo largo de una superficie de la MEC.
Los distroglicanos y las integrinas tiene funciones importantes en el ensamblaje de las láminas
basales.
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