Los hidratos de carbono, carbohidratos o glúcidos, son importantes componentes de los seres vivos.
Abundantes en tejidos vegetales, animales, disueltos en humores orgánicos y en complejas moléculas.
En la alimentación humana, resultan los principales proveedores de energía. Además, es la principal fuente
de energía de las células y constituyentes estructurales de las membranas celulares.
Compuestos por carbono, hidrógeno y oxígeno.
De acuerdo con su grupo funcional:
• Aldehído
• Cetona
Según su complejidad:
•
Monosacáridos: Son azucares simples, solubles en agua. Formados por un polihidroxialdehido o
polihidroxicetona.
• Disacáridos: Formados por la combinación de dos monómeros de hexosa con la perdida de una
molecula de agua.
• Oligosacáridos: Compuestos por la unión de 2-10 monosacáridos que pueden ser separados por
hidrolisis. Estan unidos a lípidos (glucolípidos) y a proteínas (glucoproteínas).
o Enlace O-glicosidico o N-glicosidico.
•
Polisacaridos: moléculas de gran tamaño, constituidas por la unión de numerosos monosacáridos
dispuestos en cadenas lineales o ramificadas. Generalmente, son insolubles en agua.
Según su grupo funcional
• Aldosas
• Cetosas
Según el número de carbonos
• Triosas
• Tetrosas
• Pentosas
• Hexosas
• etc
Según la isomería óptica
• Dextrógiros → D – hidroxilo a la
derecha
• Levógiros → L – hidroxilo a la izquierda
Cuando las 4 valencias del carbono están saturadas por
grupos funcionales diferentes, se lo denomina carbono quiral
o asimétrico. Este determina la existencia de los dos
isómeros ópticos. Ambos compuestos son enantiómeros, cambian todos los -OH. Si solamente cambian
algunos -OH, son diastereoisomeros. Y si solamente cambia uno de los -OH, son epímeros.
Es el monosacárido mas abundante y de mayor importancia fisiológica. Es
utilizada como combustible para las células. La unión de moléculas de glucosa,
forma polisacáridos como almidón, celulosa, glucógeno… También integra
disacáridos de interés como la sacarosa y lactosa.
Se le conocen en su forma
α y β, las cuales difieren en su índice de rotación
especifica. La orientación de los enlaces entre carbonos, determina la
aproximación de los extremos de la cadena. El aldehído queda cercano al
hidroxilo del C5, formando una unión hemiacetal. Ademas, genera un anillo
heterocíclico de 6 elementos.
En ciertos casos, el hemiacetal se produce entre los carbonos 1 y 4, produciendo un anillo de 5
elementos.
Anillo hexagonal → pirano
Anillo pentagonal → furano
La estructura cíclica explica la existencia de formas α
y β:
Forma α → OH del C1 hacia abajo
Forma β → OH del C1 hacia arriba
Se denominan
anómeros y el C1 es el carbono
anomérico.
Monosacáridos
Triosas
Gliceraldehido
Dihidroxiacetona
Aldopentosas Ribosa
Aldohexosas
Glucosa
Galactosa
Manosa
Cetosa Fructosa
Derivados de monosacáridos
Los glicósidos se generan mediante la reacción de dos carbonos hemiacetalicos de aldosas y cetosas
con otra molécula. En la unión glicosídica se encuentran comprometidos el carbono hemiacetalico y
hemicetalico, pueden formarse dos tipos de uniones: α y β.
DISACÁRIDOS
Se forman por la unión de dos monosacáridos con perdida de una
molecula de agua.
• Maltosa → producto de hidrolisis del almidon por medio de la
enzima amilasa. Formada por la unión del C1 de α-D-glucosa
al C4 de otra D-glucosa.
• Lactosa → Producto de la unión de una galactosa con una
glucosa, entre el C1 de β-D-galactosa y el C4 de D-glucosa.
El carbono 1 de la glucosa queda libre, es reductor y se presenta en
α y β.
•
Sacarosa → Formada por glucosa y fructosa, unidas por enlace doble
glicosídico. C1 de α-glucosa y el C2 de β-fructosa. No posee
capacidad reductora.
POLISACARIDOS
Constituidos por numerosas unidades de monosacáridos. Los
homopolisacáridos
son aquellos que están compuestos por un
solo tipo de monosacáridos, mientras que los
heteropolisacáridos
dan más de una clase. La mayoría no son reductores y
pertenecen a las macromoléculas, algunos son insolubles en agua
y otros forman soluciones coloidales.
Homopolisacáridos
Almidón
Glucógeno
Celulosa
Quitina
Función
Reserva
energética en
vegetales
Reserva
energética en
animales
Función
estructural en
vegetales
Función
estructural en
antrópodos y
parece celular
de los hongos
Composición
Amilosa y
amilopectina
Glucosa
Glucosa
N-acetil-D-
Glucosamina
Ramificación
Tiene, α (1-6)
Tiene, α (1-6)
cada 10
glucosas
No tiene
No tiene
Enlaces
α (1-4) de
amilosa y
amilopectina
α (1-4)
β (1-4)
β (1-4)
Capacidad
reductora
No
Heteropolisacaridos
Dan, por hidrolisis, mas de un tipo de monosacárido o derivados. Frecuentemente se asocian a proteínas.
Los glucosaminoglicanos son polímeros lineales constituidos por la sucesión de disacáridos, suelen
presentar
grupos sulfato.
•
Ácido hialuronico
→ disacárido formado por ácido D-glucurínonico → enlace β (1-3) a N-acetil-
D-glucosamina. Cada unidad se une a la siguiente por un enlace β (1-4).
• Heparina → disacárido formado por ácido urónico y glucosamina → enlace β (1-4). Muchos
grupos se encuentran sulfatados y unos pocos, acetilados. Los sulfatos se unen al C6 de la
glucosamina y al C2 del ácido urónico. Los enlaces glicosídicos entre disacáridos son de tipo α
(1-4). Tiende a interaccionar con variedad de proteínas.
Se trata de moléculas caracterizadas por la insolubilidad en agua y solubilidad en solventes orgánicos,
debido a sus largas cadenas hidrocarbonadas que son estructuras hidrofóbicas. Algunos lípidos poseen
un grupo polar que les permite unirse al agua.
Desde el punto de vista biológico:
1. Componentes esenciales de los seres vivos, constituyen parte fundamental de las membranas
celulares.
2. En animales forman el principal material de reserva energética.
3. Los lípidos de alimentos son importantes fuentes de energía por su alto contenido calórico y,
además, vehiculizan las vitaminas liposolubles.
4. Están relacionados a hormonas, vitaminas y ácidos biliares.
Saponificables
o Neutros → hidrofóbicos
▪ Triacilgliceridos → glicerol + ácidos grasos de cadena larga → reserva energética
y asilante térmico
▪ Ceras → alcohol de cadena larga + ácido graso → reserva energética y
protección
o Polares → anfipáticos
▪ Fosfolípidos
• Glicerofosfolípidos → ác.saturado e insaturado + glicerol + PO
4
3-
+ grupo
polar
• Esfingofosfolípidos → ác.graso + esfingol + PO
4
3-
+ grupo polar
▪ Glucolípido
• Esfingoglucolipido → no tiene grupo PO
4
3-
Insaponificables
o Esteroides
▪ colesterol → anfipático → m.plasmática
▪ derivados del colesterol
• Vitamina D, hormonas sexuales, cortisol, sales biliares
o Eicosanoides
▪ derivados del ácido araquidónico, prostaglandinas, tromboxanos, leucotrienos
o Isoprenoides
▪ Derivados del isopreno 5C
• ubiquinona → membrana plasmática
• dolicol → membrana plasmática y RER
• Vitaminas A, E y K.
Son monocarboxilos, de cadena lineal, unidos por enlaces tipo éster que están compuestos por un número
par de átomos de carbono. Pueden ser
saturados
o
insaturados
(presencia de dobles enlaces).
Para representar cada ácido graso se utiliza una anotación simplificada:
Lípidos
Saponificables
Neutros
Ceras
Triacilglicéridos
Polares
Fosfolipidos
Glicerofosfolipidos
Esfingofosfolípidos
Glucolipidos Esfingoglucolípidos
Insaponificables
Isoprenoides
Esteroides
Colesterol
Derivados del
colesterol
Elcosanoides
• número de carbonos : cantidad de dobles enlaces existentes.
En ácidos grasos insaturados, se debe indicar la posición de las insaturaciones.
Saturados
(16:0) cadena de 16 carbonos con 0 insaturaciones ácido graso saturado
Insaturados
(16:1 Δ
9
) El doble enlace se ubica en el C9, comenzando desde el grupo funcional.
(16:1n-9) n-9 16-9=7. la insaturación se ubica en el C7 desde el grupo funcional.
Propiedades físicas
• Solubilidad: constituidos por un grupo polar (grupo carboxilo) y
uno no polar (cola hidrocarbonada). La solubilidad disminuye a
medida que aumenta el largo de la cadena hidrocarbonada.
•
PF: aumenta con el largo de la cadena, doble enlace lo
disminuye.
• PeB: Aumenta con el largo de la cadena
• Isomería geométrica: se debe a la existencia de dobles enlaces,
genera
cis o trans.
Propiedades químicas dependientes de grupo carboxilo:
• Carácter ácido: al aumentar el número de carbonos
se disminuye la solubilidad y el carácter acídico.
• Formación de sales: Si se reemplaza el H del grupo
COOH por un metal, se forma una sal. Los metales
alcalinos son solubles en agua y actúan como
detergentes.
• Formación de esteres: reacción con alcoholes.
Propiedades químicas dependientes de la cadena hidrocarbonada
:
•
Oxidación: los ácidos grasos no saturados se oxidan más fácilmente. Genera peróxidos.
•
Hidrogenación: se obtienen ácidos grasos insaturados a parir de ácidos grasos saturados en
presencia de catalizadores.
• Halogenación: los dobles enlaces adicionan halógenos. Se utiliza para conocer el grado de
instauración.
ÁCIDOS GRASOS ESENCIALES
No son sintetizados por el mismo organismo, por ende, deben ser provistos por medio de la alimentación.
• linoleico
• linolénico
• araquidónico
LÍPIDOS SIMPLES
La mayor parte de los ácidos grasos presentes en el organismo, forma ésteres con diferentes alcoholes;
preferentemente glicerol. De esta manera se generan los compuestos llamados acilgliceroles.
Según el número de funciones alcohólicas
esterificadas por ácidos grasos, se obtienen
monoacilgliceroles, diacilgliceroles y
triacilgliceroles. Si los ácidos grasos
componentes son iguales, se denominan
homoacilgliceroles, si no, heteroacilgliceroles.
Estos compuestos son prácticamente insolubles,
los mono y diacilgliceroles son moléculas polares gracias a sus grupos hidroxilos libres. Los triacilgliceroles
son solubles en cloroformo, éter, alcohol caliente.
Sufren hidrólisis por calentamiento con agua en medio ácido, se produce la separación de glicerol y
ácidos grasos.
Las
ceras son ésteres de alcoholes monovalentes de cadena larga y ácidos grasos superiores. Resultan
sólidas a temperatura ambiente e insolubles en agua. Generalmente cumplen funciones de protección y
lubricación.
LÍPIDOS COMPLEJOS
Estos lípidos, además de alcohol y ácidos grasos, poseen ácido ortofosfórico o glúcidos. Entre los lípidos
complejos también se incluyen las lipoproteínas.
Los fosfolípidos presentan ácido fosfórico en enlace Ester. Se los subdivide en
glicerofosfolípidos y
esfingofosfolípidos.
Los
glicerofosfolípidos son los más abundantes y se encuentran en las membranas celulares. Formados por
glicerol con dos de sus hidroxilos esterificados por ácidos grasos y el tercero por ácido fosfórico. Uno de
los grupos OH libres, en el resto del fosfato, es esterificado por otro componente (colina). Presenta una
cabeza polar dada por el grupo el grupo fosfato y dos ramas hidrocarbonadas de ácidos grasos que
son apolares.
Los esfingofosfolípidos forman parte de los esfingolípidos. El más
abundante es la
esfingomielina
que está constituida por: un alcohol,
un
ácido graso, un ácido fosfórico y colina. A diferencia del resto, el
ácido graso se fija a la
Amina de C2 de
esfingosina, se genera
un grupo
amida
. Esta estructura forma
ceramida
. El ácido
fosfórico esterifica el OH de C1 de esfingosina y la colina
se une al fosfato como fosfatidilcolina.
Los
glicolípidos, poseen carbohidratos en su molécula y no tienen fosfato. De estos se consideran los
cerebrósidos y los gangliósidos, compuestos antipáticos e integrantes de membranas.
Los cerebrósidos son compuestos neutros, formados por
ceramida y un monosacárido unido por enlace β al C1 de
esfingol. Si el glúcido es galactosa, se obtiene
galactocerebrósido. Estos abundan en sustancia blanca del
cerebro y en vainas de mielina, en reducidas cantidades, en
membranas de otros tejidos.
Los gangliósidos tienen una estructura similar a los anteriores, pero la porción
glucídica es de mayor complejidad. Unido a la ceramida, poseen un
oligosacárido compuesto por varias hexosas y restos de ácido
acetilneuramínico. En la mayoría, el primero resto de hexosa del oligosacarico
unido a la ceramida es glucosa. Son componentes estructurales de las
membranas celulares y ejercen el papel de marcadores.
En los vertebrados, las proteínas son los compuestos orgánicos más abundantes ya que representan
alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. Prácticamente todos los procesos biológicos dependen
de la presencia y/o actividad de este tipo de sustancias.
• Enzimas → catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes.
• Hormonas → reguladora de actividades celulares.
• hemoglobina
• receptores de las células → en los que se fijan moléculas capaces de desencadenar una
respuesta determinada
• actina y miosina → responsables del acortamiento del músculo durante la contracción
• colágeno → integrante de fibras resistentes en tejidos de sostén.
Todas las proteínas contienen carbono, oxígeno, hidrogeno y nitrógeno.
Son moléculas de enorme tamaño: pertenecen a las macromoléculas, constituidas por un gran número de
unidades estructurales o polímeros. Por hidrólisis de estas moléculas se obtienen unidades denominadas
aminoácidos, de los cuales existen 20 especies diferentes.
Aminoácidos
Son compuestos con un grupo ácido, carboxilo (-COOH) y un grupo básico, amina (-NH
2
), unidos al
carbono α: α-aminoácidos. Este
carbono se encuentra unido a un
grupo R que corresponde a la cadena
lateral, la cual es diferente para cada
1 de los 20 aminoácidos. Casi todos los
aminoácidos tienen las 4 valencias del
carbono
saturadas por grupos
diferentes. Por ende, existen en formas D
y L.
Clasificación
La mayoría son considerados neutros,
dos de ellos tienen un grupo carboxilo
adicional que les confiere carácter
ácido. Otros poseen grupos básicos
adicionales y otros dos contienen
azufre en su molécula. Hay 1,
denominado prolina, en la cual el
carbono adyacente al de la función
carboxilo forma parte de un ciclo.
Uniones peptídicas
Los aminoácidos se forman por enlaces
covalentes entre el grupo carboxilo y el grupo
amino de otro. Esta unión se denomina enlace
péptico, es de tipo amida y se produce con
pérdida de una molécula de agua. El
producto formado cuando se unen dos
aminoácidos se denomina dipéptido, en
general, los polímeros formados por más de 10
aminoácidos se denominan polipéptidos.
Cuando la cadena polipeptídica tiene un
PM 6000 Da, es considerada una proteína. Debajo de esa masa, se denominan péptidos.
La polaridad de un polipéptido está dada por un extremo amino-terminal que indica el comienzo de la
cadena, y otro extremo carboxilo-terminal. Como los aminoácidos pierden un hidrógeno del grupo amina
y un OH del grupo carboxilo, cuando forman un enlace peptídico, las unidades que forman el polímero se
denominan
restos o residuos de aminoácidos.
La existencia, en una misma molécula de un grupo ácido y básico, da los aminoácidos propiedades
eléctricas particulares. El grupo carboxilo se comporta como
ácido o dador de protones, mientras que el
grupo amina acepta protones, es decir que actúa como base.
En soluciones ácidas fuertes, el ión dipolar capta un protón a nivel de su carboxilo, el cual en esas
condiciones se comporta como una base. El aminoácido se convierte en un catión.
En una solución alcalina, el protón de la función -NH
3
+
, reacciona con iones hidroxilo para formar agua y
el aminoácido queda cargado
negativamente. Es decir que, a
un pH fuertemente alcalino, el
grupo
NH
3
+
se comporta como
ácido.
La carga eléctrica del
aminoácido depende del pH del
medio en el que está disuelto. Si
la concentración de iones
hidrógeno aumenta en el medio,
los iones -COO
-
(carboxilato) captan protones, disminuyen progresivamente las formas iónicas dipolares y
se forman cationes. Cuando disminuye la concentración de H
+
, aumenta la de OH
-
, los grupos NH
3
+
, ceden
H
+
, pierden su carga y forman aniones.
La conformación energéticamente más favorable y biológicamente activa se denomina conformación
nativa. Esta conformación se halla estabilizada por un gran número de interacciones débiles que se
establecen intramolecularmente y con el agua que la rodea.
• Interacciones electrostáticas
• Puentes de hidrogeno
• Fuerzas de Van der Waals
• Interacciones hidrofóbicas → entre grupos R
Hay un único enlace que es capaz de estabilizar la conformación proteica, resultante de la unión entre
dos cisteínas, por reacción de oxidación: los
puentes disulfuro. Estos enlaces se encuentran, solamente,
entre proteínas extra citosólicas ya que el citosol es un ambiente reductor.
Propiedades generales
1. La carga eléctrica de una proteína depende de la ionización de las cadenas laterales.
a. Si contiene mucha Arg o Lys → carácter básico,
b. si contiene mucha Asp o Glu → carácter ácido.
2. Tienen capacidad amortiguadora. Captan o liberan protones según las concentraciones de H.
3. Es posible estimar la cantidad de aminoácidos sabiendo el peso.
4. La presencia de grupos no polares, el pH, la temperatura y la presencia de sales, influyen en el
grado de solvatación.
Según su composición:
• Simples → formada aminoácidos/derivados.
• Conjugadas → formada por aminoácidos +
lipoproteínas/glicoproteínas/etc.
Forma molecular
Si la proteína se pliega sobre si misma, formando un conjunto
compacto, se trata de proteínas globulares (Estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria). Estas poseen actividad
funcional y son solubles en medios acuosos. Por otro lado, si se
ordenan paralelamente, formando fibras o laminas, se trata de
proteínas fibrosas (Estructura primaria, secundria, no poseen
terciaria). Son poco o nada solubles en medios acuosos y
participan de estructura y sostén.
Estructura primaria: Composición definida de aminoácidos y por la secuencia según la cual las unidades
se ordenan, estabilizada por enlaces peptídicos.
Determina su conformación y función.
Estructura secundaria: Refiere a la
disposición espacial
(de la estructura primaria) que adoptan las cadenas
polipeptídicas. El carbono α determina la orientación
de los enlaces, ya que son los que permiten la libre
rotación. Se encuentra estabilizada por puentes de
hidrogeno:
•
α-helice
→ Se enrolla la cadena sobre su propio
eje central de forma dextrógira.
•
Lámina β
→ La cadena se dispone más extendida, presenta plegamientos en forma de zig-zag.
Estructura terciaria: disposición en el espacio de la estructura
secundaria.
• Globulares → formada por distintos segmentos en hélice,
lámina o dispuestos al azar.
• Fibrosas → formada por una hélice o lamina plegada,
predomina el eje longitudinal.
Esta estructura se mantiene estable gracias a uniones e
interacciones entre cadenas laterales.
• Enlaces iónicos
• Puentes de hidrogeno
• Interacciones hidrofóbicas
• Puentes disulfuro
Estructura cuaternaria: Formada por mas de una cadena
polipeptídica, oligomerica, cada una de las cadenas presenta
una subunidad. Estabilizada por interacciones débiles.
Desnaturalización
Las proteínas sometidas a la acción de agentes físicos, pueden sufrir alteraciones en su conformación
nativa, al afectarse las fuerzas que la estabilizan. Conduce a la perdida de propiedades y funciones
naturales. La estructura primaria es la única que no resulta afectada.
Frecuentemente, es un proceso irreversible. Aunque si la desorganización molecular no es muy intensa, al
eliminar el agente desnaturalizante, la proteína puede retomar su conformación original.
Consecuencias
• Perdida de función
• insolubilización en agua de las proteínas globulares.
Agentes desnaturalizantes
1. Altas temperaturas
2. pH extremos → afectan los puentes de hidrogeno y las interacciones iónicas.
3. Detergentes → afectan las interacciones hidrofóbicas.
4. Soluciones de alta fuerza iónica → intervienen en las interacciones ion-ion, ion-dipolo.
5. Sustancias que rompen los puentes disulfuro.
Todos los seres vivos contienen dos tipos de ácidos nucleicos:
• ADN
• ARN
Estos están compuestos por:
• Carbohidratos → hidrofílicos
• Bases nitrogenadas → hidrofóbicas
• Ácido fosfórico → hidrofílicos
Resultan ser macromoléculas formadas por la polimerización de cadenas lineales de unidades
estructurales denominadas → nucleótidos. Contienen toda la información genética y un papel
fundamental en la síntesis de proteínas.
Base nitrogenada + pentosa + ácido fosfórico
Son los encargados de proporcionar energía química al producirse la
hidrolisis de las uniones.
Producidos por la esterificación con un ácido fosfórico de un
nucleósido. Los nucleótidos se unen entre si por medio de un enlace
fosfodiéster, entre el fosfato y el C5 de la pentosa infrayacente y el C3
de la pentosa suprayacente. La pentosa del ultimo nucleótido tiene
libre el Hidroxilo del C3:
Extremos 5’ y 3’
Ej de nucleótidos:
ADP
ATP → fuente principal de energía
AMP
GTP
Base nitrogenada + ácido fosfórico
• Púricas → 2 anillos → Adenina y Guanina
• Pirimidinas → 1 anillo → Citosina, Timina y Uracilo
PENTOSAS
• ARN → D-ribosa
• ADN → D-2-desoxirribosa
Se unen a las bases por medio
de enlaces glicosídicos que permiten la libre rotación. La diferencia entre
ambas se debe a la ausencia de un átomo de O en la desoxirribosa.
La molécula de ADN está formada por dos cadenas con giro a la derecha. Las dos cadenas son
antiparalelas, significa que sus uniones 3’-5’ fosfodiéster siguen sentidos contrarios. Las bases, situadas en
el
lado interno de la sobre hélice, están unidas entre si por medio de puentes de hidrógeno entre los
pares de bases. Mientras que la desoxirribosa y los fosfatos se encuentran hacia el medio.
Las bases complementarias son → A-T→ C-G. Entre adenina y timina se forman 2 puentes de hidrogeno,
mientras que en guanina y citosina
3, esto le confiere cierta estabilidad, ya que será más difícil romper los
3 puentes entre C-G.
La complementariedad nos dice que la
cantidad de:
A=T
C=G
Una vuelta de hélice comprende 10 bases nitrogenadas.
Esta dada por diversos agentes que debilitan las fuerzas que estabilizan el ADN y promueven la
separación de las cadenas. A mayor temperatura aumenta la absorción y las cadenas se separan.
Si se disminuye, lentamente, la temperatura de la solución, las bases complementarias se encuentran y se
reconstituye la doble hélice.
Presenta notables diferencias respecto al ADN
D-ribosa en lugar de D-2-desoxirribosa
Uracilo en lugar de Timina
Presenta
una sola cadena polinucleotidica que, en muchas ocasiones, se dobla y se enrolla sobre
si misma cuando existen segmentos complementarios.
3 tipos de ARN.
▪ ARNm → núcleo y citoplasma → transmite la información genética del ADN nuclear hasta la
síntesis proteica en el citoplasma → guía para colocar los aa.
▪ ARNt → síntesis de proteínas →
transporta aa libres del citosol al
lugar de ensamble → específico
para cada aa.
▪ Forma de hoja de trébol; sus
segmentos complementarios
se aparean formando
brazos y asas → forma el
asa anticodón; responsable
de la especificidad del aa.
▪ ARNr → componente de los
ribosomas → libre en el citosol o en
el RER → sosten molecular de las
reacciones químicas de la síntesis
proteica.
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