Volver a Bioquímica y Biología Molecular
Enzimas
Catalizador biológico principalmente proteico que aumenta la velocidad
de una reacción química.
(Lehninger)
Función de las enzimas
• Las enzimas son catalizadores específicos que aumentan la velocidad
porque tienen un sitio activo complementario al estado de transición.
• Las reacciones necesarias para digerir alimentos, enviar señales nerviosas o
contraer el musculo no se dan a una velocidad útil sin catálisis. La enzima
va a solucionar estos problemas al proporcionar un ambiente especifico
dentro del cual una reacción determinada pueda transcurrir a mayor
velocidad.
• esto se da gracias al sitio activo de la enzima, este sitio esta revestido con
residuos aa con grupos sustituyentes que se unen al st y catalizan su
transformación química.
• Aumentan la velocidad de la reacción NO modifican los equilibrios de
reacción, no modifican el delta G ni la energía del estado inicial y final.
• Un eq favorable no indica que la conversión SP sea rápida. La
velociad depende de un parámetro diferente.
• Existe una barrera energética entre S y P que representa la energía
requerida para el alineamiento de los grupos reactivos, la formación
de cargas inestables transitorias, los reordenamientos de enlaces y
otras transformaciones que se requieren para que la reacción tenga
lugar en cualquiera de las dos direcciones. Para que haya reacción las
moléculas tienen que superar esta barrera por lo que se deben llevar
a un nivel energético superior. Se lo denomina ESTADO DE
TRANSICION.
• El estado de transición es un momento molecular fugaz en el que
acontecimientos tales como rotura o formación de enlaces y
desarrollo de cargas han llegado al instante preciso en el que el
colapso hacia sustrato o hacia producto es igualmente probable.
• La diferencia entre los niveles de energía del estado basal y del estado
de transición se denomina ENERGIA DE ACTIVACION. La velocidad de
una reacción refleja esta energía de activación, es decir, una energía
de activación mas elevada significa una reacción mas lenta.
• La velocidad de una reacción puede aumentarse incrementando la
temperatura y/o la presión, mediante las que se aumenta el numero
de moléculas con energía suficiente para superar la barrera
energética. De modo alternativo se utilizan catalizadores para
disminuir la energía de activación.
• Cualquier enzima que catalice la reacción SP también cataliza la
reacción PS. Su única misión es acelerar la interconversion de S y P.
NO se gasta enzima en el proceso.
• La enzima no modifica el eq pero si se llega mas rápido a este por el
incremento en la velocidad.
• Cuando en una reacción existen varios pasos, la velocidad global viene
determinada por el paso o pasos cuya energía de activación es la mas
elevada, se denomina paso limitante de velocidad, es el punto de energía
mas elevado en el diagrama de interconversion de S y P.
• Las energías de activación son barreras energéticas para las reacciones
químicas. La velocidad a la que la molécula se transforma en una reacción
química determinada desciende al aumentar la barrera de activación de
esta reacción. Sin estas barreras las macromoléculas complejas revertirían
espontáneamente a formas moleculares mas sencillas y no podrían existir
estructuras complejas ni procesos metabólicos de la célula.
¿De donde viene la energía que proporciona
un descenso de las energías de activación?
• Se basa en las reordenaciones de los enlaces covalentes durante una
reacción catalizada por una enzima.
• Entre sustratos y grupos funcionales de las enzimas (cadenas laterales
de aa, iones metálicos y coenzimas) tienen lugar reacciones químicas
de muchos tipos. Los grupos funcionales catalíticos de los enzimas
pueden formar enlaces covalentes transitorios con el st, activándolo
para la reacción, también puede transferirle transitoriamente un
grupo del st a la enzima. Estas reacciones solo tienen lugar en el sitio
activo de la enzima
• Las interacciones covalentes entre enzima y st hacen disminuir la Ea.
• También se basa en las interacciones no covalentes entre la enzima y
el st.
• Gran parte de la energía requerida para disminuir Ea procede
generalmente de interacciones débiles no covalentes entre el sustrato
y la enzima.
• La interacción entre enzima y st esta mediada por puentes de
hidrogeno e interacciones iónicas e hidrofóbicas.
• El establecimiento de cada interacción débil en el complejo ES viene
acompañado por la liberación de una pequeña cantidad de energía
libre que estabiliza la interacción. Esta energía se denomina: ENERGIA
DE FIJACION.
• La energía de fijación es la principal fuente de energía libre utilizada
por las enzimas para disminuir la energía de activación.
• Las interacciones débiles están optimizadas en el estado de transición
de la reacción, los sitios activos de los enzimas son complementarios
no a los st sino a los estados de transición a través de los que pasan
los st al ser convertidos en productos durante una reacción.
• El st se fija a la enzima pero solo se utilizan unas cuantas
interacciones para formar el complejo. El st ligado aun necesita
experimentar el aumento de energía para alcanzar el estado de
transición, el incremento de energía libre requerido para llevar el st a
una conformación curva queda “pagado” por las interacciones
magnéticas (energía de fijación) que se forman entre la enzima y el
st en el estado de transición.
• Las interacciones entre la enzima y partes no reactivas del st
proporciona una cierta cantidad de energía necesaria para catalizar su
rotura.
• En el complejo E-S se forman algunas interacciones débiles, pero el
complemento total de las interacciones débiles posibles entre st y
enzima solo se forman cuando el st alcanza el estado de transición. La
energía libre (energía de fijación) liberada por la formación de esas
interacciones equilibra parcialmente la energía requerida para llegar a
la cima de la colina energética,
• La suma de la energía de activación desfavorable (+) y la energía de
fijación favorable (-) da como resultado una energía de activación
menor.
• El estado de transición representa un punto breve en el tiempo que
pasa un st en la cima de la colina energética.
• Las interacciones de fijación débiles entre el enzima y el sustrato
proporcionan una fuerza motriz sustancial para la catálisis enzimática.
• Las interacciones débiles formadas únicamente en el estado de
transición son las que contribuyen de modo principal a la catálisis.
• Las multiples interacciones débiles para impulsar la catálisis es una
de las razones que de las enzimas sean tan grandes.
• Una enzima a de aportar grupos funcionales para interacciones
ionicas, enlaces de hidrógenos y otras y ha de posicionar estos grupos
de forma precisa para que la energía de fijación en el estado de
transición sea optima. Esta energía de fijación también hace que la
enzima sea especifica (especificidad de la enzima es la capacidad que
tiene de discriminar entre un st y una molecula competitiva).
• Una enzima con un sitio activo complementario al estado de
transición de la reacción ayudara a desestabilizar el st dando lugar a la
catálisis de la reacción. Las interacciones magnéticas proporcioan
energía que compensa el incremento de energía libre requerido para
doblar el st.
• Una parte significativa de la energía utilizada para el incremento de la
velocidad de las reacciones enzimáticas proviene de las interacciones
débiles entre enzima y st. El sitio activo de la enzima tiene una
estructura tal que hace que algunas de estas interacciones débiles
tengan lugar de modo preferente en el estado de transición de la
reacción con lo que lo estabilizan. La energía de fijación puede
utilizarse para disminuir la entropía (desorden del sistema) del st o
producir un cambio conformacional en la enzima (encaje inducido).
enzimas.pdf
browser_emoji Estamos procesando este archivo...
browser_emoji Lamentablemente la previsualización de este archivo no está disponible. De todas maneras puedes descargarlo y ver si te es útil.
Descargar
. . . . .