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ENZIMAS
Son catalizadores que logran acelerar las reacciones químicas disminuyendo la energía de
activación (cantidad mínima de energía necesaria para que se lleve a cabo una determinada
reacción química). Las ribozimas son moléculas de ARN con capacidad catalítica.
Sustratos: moléculas sobre las cuales va a actuar la enzima
Producto: resultantes de la reacción
Estatinas: inhibe la enzima HMG-CoA reductasa (enzima limitante de la velocidad de la síntesis del
colesterol). Inhibe la síntesis de colesterol y disminuye sus concentraciones plasmáticas.
NOMENCLATURA
Oxidorreductasas: catalizan las reacciones de oxidación y reducción.
-Deshidrogenasa: cuando el sustrato es donante de hidrogeno.
-Reductasa: cuando el sustrato recibe hidrogeno.
-Oxidasa: cuando el aceptor de hidrogeno es el O2.
-Oxigenasa: cuando la molécula de O2 es incorporada al sustrato.
-Peroxidasa: cuando se utiliza H2O2 como aceptor de hidrogeno.
Transferasas: catalizan la transferencia de los grupos que poseen C, N o P desde un sustrato
donante a otro compuesto aceptor. Ej: transaminasas.
Hidrolasas: catalizan la segmentación de enlaces C-O, C-N, C-S y O-P mediante la añadidura de una
molécula de agua. Ej: ureasa.
Liasas: catalizan la segmentación de los enlaces C-C, C-S y algunos C-N (excluyendo uniones
peptidicas). Ej: descarboxilasa del piruvato.
Isomerasas: catalizan la racemizacion de isómeros ópticos, geométricos o de posición. Obtienen
de ellas isómeros. Ej: mutasas.
Ligasas: catalizan la formación de enlaces entre C y O, S y N acoplada con hidrólisis de fosfatos de
alta energía. Se las suele designar sintetasa. Ej: carboxilasa de piruvato que utiliza ATP.
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
Sitios activos: el sitio activo fija al sustrato formando el complejo E-S (enzima-sustrato), el cual se
descompondrá en E-P (enzima-producto). Los residuos de unión son los aminoácidos que
intervienen en la unión del sustrato a la enzima, y los residuos catalíticos los que participan en
forma activa en la transformación química del sustrato.
Especifidad: reconociendo y actuando sobre un sustrato en particular.
Eficiencia: son eficientes en pequeñas cantidades y aumentan la rapidez de las reacciones.
No alteran el equilibrio de las reacciones que catalizan.
Regulación: activación o inhibición.
Termolábil
pH: sensible a los cambios de pH.
CLASIFICACION DE ENZIMAS
Enzimas simples: la parte proteica por si sola posee actividad catalítica.
Enzimas conjugadas: poseen una parte proteica y otra no proteica. La parte proteica sola es
inactiva y se llama apoenzima; la porción no proteica se llama cofactor enzimático y se encarga de
interactuar con la proteína en forma transitoria. El cofactor enzimático pueden ser: iones
metálicos (Fe, Cu, Zn, Mg) o moléculas orgánicas (NAD, FAD) llamadas coenzimas. De la unión de la
apoenzima con su respectivo cofactor se obtiene la forma activa llamada holoenzima, cuya
especifidad depende de la porción proteica. La apoenzima es la responsable de reconocer con
precisión al sustrato.
El primer paso, es la formación del complejo E-S (enzima-sustrato), la región de la enzima que
interactúa con el sustrato se la llama sitio activo. La unión E-S es reversible y está formada por
uniones débiles (enlaces electrostáticos, enlaces de hidrogeno, interacciones hidrofobicas).
Interacción E-S:
-Modelo de llave cerradura (modelo de Fisher): hay una cierta complementariedad entre el sitio
activo de la enzima (llave) y el sustrato (cerradura) sobre el cual actúa.
El complejo E-S se forma por interacciones débiles y puede pasar de forma espontanea a otra más
estable de interacción entre la enzima y el estado de transición en el que se ganan interacciones.
La transformación del estado de interacción en el producto hace que la enzima pierda su afinidad
por esta molécula, que es liberada del centro activo.
-Modelo de ajuste inducido (modelo Koshland): modificación de los sitios activos de algunas
enzimas al unirse con sus sustratos. La masa es modificable en contacto con el sustrato, que se
adapta a él. Primero de forma el complejo E-S, el cual luego se disocia en E-P.
FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LA REACCION
-Efecto de la concentración de enzima sobre la cinética enzimática: la actividad enzimática es la
cantidad de sustrato transformado por una enzima en la unidad de tiempo.
↑ concentración enzima ↑ concentración sustrato
*Unidad Internacional (UI): cantidad de enzima capaz de transformar un micromol de sustrato en
un minuto, bajo condiciones definidas de pH, temperatura.
*Katal: cantidad de enzima que cataliza la transformación de 1 mol de sustrato por segundo.
-Velocidad máxima: la velocidad de la reacción que cataliza la enzima aumenta con la
concentración de sustrato hasta alcanzar una velocidad máxima (saturación). Luego de superar
una determinada temperatura para la cual se alcanza la velocidad máxima (temperatura óptima),
la velocidad de la reacción va disminuyendo como consecuencia de la desnaturalización de la
enzima. ↑ temperatura ↑ velocidad de la reacción
-Efecto del pH: los aminoácidos tienen un comportamiento anfótero. El pH optimo es aquel en el
cual el estado de disociación de los grupos esenciales es el más apropiado para interactuar en el
complejo ES. Para la mayoría de las enzimas, la actividad óptima se encuentra entre 6 y 8. Los
extremos de pH pueden llevar a cabo una desnaturalización de la enzima, con la consiguiente
inactivación. ↑pH ↓ velocidad de la reacción
Ecuaciones de Michaelis-Menten: muestra la unión reversible de la enzima y el sustrato,
obteniéndose el complejo E-S, el cual se va a desdoblar generando un producto y la enzima libre.
Km (constante de Michaelis): ↑Km ↓ afinidad por la enzima (se necesita ↑ cc sustrato)
ESTRATEGIAS ENZIMATICAS
-Vecindad y alineación: las enzimas orientan los sustratos sobre sus sitios activos, de manera de
facilitar la transformación de los mismos.
-Carga eléctrica: las enzimas facilitan la reacomodación de los sustratos según sus cargas eléctricas
de manera de promover interacciones electrostáticas entre la enzima y el sustrato.
-Estrés sobre el sustrato: las enzimas interactúan sobre el sustrato facilitando cambios químicos
(hidrólisis, isomerización, deshidrogenacion) de manera de hacer las transformaciones rápidas y
eficientes.
-Estereoespecificas: las enzimas son capaces de reconocer las formas D y L isomericas.
INHIBICION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
Inhibidores reversibles: se disocian fácilmente por estar unidos por enlaces no covalentes.
-Competitivos: compite por el sustrato por ocupar el mismo sitio. >Km; no se altera la V máxima
-No competitivos: cuando el inhibidor y el sustrato pueden unirse simultáneamente a una enzima
(complejo ESI: enzima-sustrato-inhibidor). No varía Km; < V máxima
Inhibidores reversibles: cambio permanente en la enzima, lo que da por resultado una pérdida
definitiva de su actividad. Ej: venenos órgano-fosforados (insecticidas) que inhiben la
acetilcolinesterasa, fundamental para la correcta función del sistema nervioso.
REGULACION ENZIMATICA
Sistemas multienzimaticos: en cada paso, el producto generado va a ser sustrato de la enzima
siguiente, esto se lo conoce como vías metabólicas. Cuentan con la capacidad de autorregulación
global de la reacción. Mediante estímulos específicos, es posible modificar la actividad de la
enzima. El producto final de la reacción puede modular negativamente la actividad de la enzima
(retroinhibicion o inhibición por feed-back): cuando la concentración del producto final es muy
alta, esta puede actuar sobre la enzima disminuyendo su actividad catalítica. La activación por
precursor es donde el primer sustrato actúa como activador.
Alosterismo: las enzimas alostericas (moduladores, modificadores o efectores alostericos) se
unen a un sitio regulador de manera reversible y no covalente regulando la actividad enzimática.
Serán positivos si estimulan y negativos si deprimen la actividad de la enzima. Si el modulador
alosterico es distinto al sustrato, el efector es heterotropico. Si el agente modificador es el mismo
sustrato, es homotropico.
MODIFICACION COVALENTE
Reversible: enzimas reguladas por la adición o sustracción de grupos unidos covalentemente,
activándola o desactivándola a la enzima. Ej: glucógeno fosforilasa (degradación del glucógeno)
Irreversible: precursores inactivos, los cuales son activados a un tiempo y lugar fisiológicamente
adecuado. Ej: enzimas digestivas (zimogenos: pepsina, tripsina, quimiotripsina)
Genética: inducción-represión
El nivel que alcanza una enzima determinada en las células depende de la relación entre su síntesis
y su degradación. La síntesis se activa o se reprime de acuerdo a los requerimientos de la célula, y
está a cargo del ADN. Si se impide el pasaje de ADN a ARN (transcripción), se impide la síntesis de
la enzima y por ende no se catalizara la reacción en la que dicha enzima interviene: represión.
Inducción: comprende la síntesis de novo de la enzima y puede ser activada por hormonas.
ISOZIMAS
Son enzimas que difieren en su composición aminoacida pero catalizan la misma reacción química.
También difieren en sus puntos isoeléctricos.
Membranas biologicas.docx
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