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ENZIMAS
Historia
En el siglo XIX, Louis Pasteur descubrió una
fuerza vital a la que llamó fermentos.
En 1878, Wilhelm Kühne acuño el término
enzima.
En 1897, Eduard Buchner concluyó que la
enzimas actuaban inclusive aunque no hubiera
elementos vivos en las células.
J. H. Northrop y W. M. Stanley, demostraron
que las proteínas puras podían ser enzimas.
Aplicaciones
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Oxidorreductasas
Transferasas
PPT
Transaminasa
+ ATP + ADP
Hexoquinasa
Mg
+2
a-D-Glucosa a-D-Glucosa-6-fosfato
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Hidrolasas
sacarasa
H
2
O
sacarosa
Glucosa
+
Fructuosa
Liasas
Isomerasas
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Factores que afectan la velocidad de las
reacciones enzimáticas
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El modelo de Michaelis-Menten (1913)
Leonor Michaelis Maud Menten
Postularon que la enzima se combina en primer lugar con
el sustrato, de forma reversible
El complejo se descompone en una reacción más lenta,
dando lugar al producto y enzima libre
El modelo de Michaelis-Menten (1913)
La concentración de sustrato afecta la velocidad de
reacción catalizada por enzimas
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Características cinéticas de las
reacciones enzimáticas
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+ ATP + ADP
Hexoquinasa
Mg
+2
a-D-Glucosa a-D-Glucosa-6-fosfato
* La reacción es irreversible.
* La Hexoquinasa es una enzima alostérica y es fuertemente inhibida
por su producto G 6P y ATP, es activada por el ADP.
* La Hexoquinasa tiene un Km bajo para la Glucosa y otros azúcares
< 0.1 mM.
* La Glucoquinasa es una isoenzima de la Hexoquinasa, esta enzima es
específica para la Glucosa y tiene un Km alto, es inducible, se
incrementa su síntesis, probablemente en respuesta a la secreción de
Insulina. Km ~10 mM.
Activación de la glucosa
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Activación de la glucosa
Factores que afectan la actividad enzimática:
Concentración de la enzima
Factores que afectan la actividad enzimática: pH
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Factores que afectan la actividad enzimática:
Temperatura
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Zimógeno
• Los zimógenos son pro-enzimas. Se secretan de forma
inactiva para que no dañen las células propias.
Tripsinógeno
Enteroquinasa
Tripsina
Quimotripsina
Proelastasa Elastasa
Quimotripsinógeno
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