Aminoácidos – Polipéptidos – Proteínas
Proteínas - Funciones en los organismos vivos - Estructura
Unión entre aminoácidos: enlaces peptídicos; di, tri y polipéptidos
Punto isoeléctrico – Electroforesis – Separación de mezclas de aminoácidos
Aminoácidos – Aminoácidos esenciales - Funciones
ADN – Estructura - Función
Síntesis de proteínas
α – aminoácidos
Las subunidades de aminoácidos unidas
por enlaces amida: enlaces peptídicos
Los aminoácidos se caracterizan por
poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un
grupo amino (-NH2)
Se llaman α pues el grupo amino
se encuentra en el carbono α
Los aminoácidos son las unidades
estructurales de las proteínas
(las proteínas están formadas por
cadenas de aminoácidos
entrelazados entre sí)
Cinco de los 20 aminoácidos
Los 20 aminoácidos
aminoácidos hidrófobos
aminoácidos polares
aminoácidos ácidos
aminoácidos básicos
Se diferencian entre si en la estructura de las cadenas laterales unidas a sus átomos de C α
Aminoácidos esenciales
Los seres humanos sólo pueden sintetizar algunos de los aminoácidos
necesarios para fabricar proteinas (11 los niños y 12 los adultos).
Los demás aminoácidos esenciales no pueden sintetizarse y deben
incorporarse a través de la alimentación.
A las proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales se las
denomina
completas y en general se encuentran en alimentos tales como
carnes, huevos, lácteos y derivados.
Las proteínas de vegetales y cereales se denominan incompletas ya que
no aportan al organismo todos los aminoácidos esenciales. Este concepto
es particularmente importante en individuos vegetarianos.
Cumplen funciones sumamente importantes para el organismo
Aminoácidos L y D
Con excepción de la Glicina, los α
aminoácidos son
quirales
Tienen imágenes especulares que
no se pueden superponer
Las propiedades bioquímicas de
los aminoácidos L y D son
diferentes:
Solo el L puede metabolizarse por
una enzima presente en las células, y
el D no se considera un aminoácido
útil.
L-Isoleucina: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formación y
reparación del tejido muscular.
L-Leucina: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y
reparación del tejido muscular.
L-Lisina: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos
más, interviene en diversas funciones, incluyendo el
crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos
del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
L-Metionina: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la
dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.
L-Fenilalanina: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y
el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas.
L-Triptófano: Está implicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función
de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina,
neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.
L-Treonina: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L- Aspártico ayuda al hígado en sus funciones
generales de desintoxicación.
L-Valina: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y
balance de nitrógeno.
Aminoácidos esenciales y sus funciones
Solo una proporción relativamente pequeña de aminoácidos de cada alimento pasa a formar
parte de las proteínas del organismo. El resto se usa como fuente de energía o se convierte
en grasa si no debe de usarse inmediatamente.
Propiedades ácido base de los aminoácidos
La estructura real de los aminoácidos es iónica
La naturaleza dipolar les
confiere ciertas propiedades
Tienen puntos de fusión altos, mayores a los 200ºC
Son más solubles en agua que en solventes orgánicos
Son menos ácidos que la mayoría de los ácidos
carboxílicos y menos básicos que la mayoría de las
aminas.
Son anfóteros,
contienen tanto un
grupo ácido como un
grupo básico
Puntos isoeléctricos de los aminoácidos
Medio básico – pH alto
Medio ácido – pH bajo
pH isoeléctrico
punto isoeléctrico
pH intermedio donde el aminoácido está como zwitterion, con carga neta cero
El punto isoeléctrico depende de la estructura de los aminoácidos:
Aminoácidos ácidos
Acido aspártico (2.8)
Acido glutámico (3.2)
Aminoácidos básicos
Lisina (9.7)
Arginina (10.8)
Aminoácidos neutros
Alanina (6.0)
Fenilalanina (5.5)
Puntos isoeléctricos de los aminoácidos
pH bajo pH alto
HO
2
CCH
2
CHCO
2
H
+
NH
3
HO
2
CCH
2
CHCO
2
-
+
NH
3
-
O
2
CCH
2
CHCO
2
-
+
NH
3
-
O
2
CCH
2
CHCO
2
-
NH
2
pKa=
2.09
pKa=
3.86
pKa=
9.82
Carga
+1 -2-10
pH bajo pH alto
CH
2
(CH
2
)
3
CHCO
2
H
+
NH
3
pKa=
2.18
pKa=
8.95
pKa=
10.53
Carga
+2 -10+1
+
NH
3
CH
2
(CH
2
)
3
CHCO
2
-
+
NH
3
+
NH
3
CH
2
(CH
2
)
3
CHCO
2
-
NH
2
+
NH
3
CH
2
(CH
2
)
3
CHCO
2
-
NH
2
NH
2
Acido aspártico
Lisina
Cómo calcular el punto isoeléctrico de un
aminoácido:
donde, Ka
1
y Ka
2
son las constantes de acidez
que involucran la especie de carga neta cero
2
21
pKapKa
pI
Electroforesis
Técnica utilizada en laboratorio para separar mezclas de aminoácidos, aprovechando la
diferencia entre los puntos isoeléctricos de los mismos
Fuente
Cátodo (-)
Anodo (+)
Lis+
Ala Asp-
Lisina
(9.7)
Alanina
(6.0)
Acido aspártico
(2.8)
Fuente
Cátodo (-)
Anodo (+)
Muestra
Buffer
pH = 6
matriz
gelatinosa
Terminada la carrera electroforética, las proteínas se tiñen
con un colorante adecuado.
Proteínas
Son indispensables para la estructura, función y reproducción de la materia viva.
Polímeros naturales formados por unidades de aminoácidos enlazados entre
sí a través de enlaces peptídicos.
Diferentes secuencias de aminoácidos les confieren una gran variedad de
funciones en los organismos vivos.
Intervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el
metabolismo, la
contracción muscular o la respuesta inmunológica.
Se estima que el ser humano tiene unas 30.000 proteínas distintas, de las que
sólo un 2% se ha descrito con detalle.
Su
descomposición química proporciona energía, con un rendimiento de 4
kilocalorías por gramo, similar al de los hidratos de carbono.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un
péptido
si el nº de aminoácidos es menor que 10: oligopéptido
si es superior a 10: polipéptido
si es superior a 50: proteína
Clase de proteínas Ejemplo Función
Proteínas de transporte Hemoglobina
Transportar O
2
a las
células
Proteínas estructurales Colágeno Tejido conectivo (tendones)
Enzimas ADN polimerasa Replicar y reparar ADN
Proteínas contráctiles Actina, Miosina
Causan la contracción de
los músculos
Proteínas protectoras Anticuerpos
Formar un complejo con
proteínas extrañas
Hormonas Insulina
Regular el metabolismo de
la glucosa
Toxinas Venenos de víboras Incapacitar a los animales
Cromosomas
Transmiten los caracteres
hereditarios
Funciones de las proteínas
Estructura de proteínas
Estructura primaria
Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Indica qué aminoácidos componen la cadena
polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.
La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
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