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Aminoácidos
La estructura general de los aminoácidos implica un carbono α (quiral, menos
glicina) unido a:
❖ Un grupo carboxilo (COOH/COO- )
❖ Un grupo amino (NH2 /NH3 + )
❖ Una cadena lateral o grupo radical R
*Si la cadena lateral posee más átomos de carbono, se los denominará β, γ, δ…etc.
Estereoisómeros: son moléculas que tienen la misma agrupación de átomos pero
distinto arreglo molecular en el espacio.
Se clasifican según ubicación de grupo amino:
➔ A la izquierda: L-aminoácido
ej:
➔ A la derecha: D-aminoácido
ej:
Clasificación
Lo que diferencia a los aminoácidos es el GRUPO R
A pH 7,4:
Apolares/alifáticos: tienen grupos R con
cadenas hidrocarbonadas. Por tener enlaces
C-C y C-H (covalentes apolares), son
hidrofóbicos
- Glicina
- Alanina
- Prolina
- Valina
- Leucina
- Isoleucina
Aromáticos: tienen grupos R con
estructuras cíclicas derivadas del benceno.
- Fenilalanina
- Tirosina
- Triptófano
Polares: presentan en su grupo R algún grupo
funcional capaz de establecer enlace de H (ej:
hidroxilo/amida). Hidrofílicos
- Asparagina
- Glutamina
- Serina
- Treonina
Cargados: aquellos que a que a un pH dado, son capaz de protonarse o desprotonarse
y adquirir una carga eléctrica neta.
Hidrofílicos: enlace ion-dipolo
→ BÁSICO (cargado positivamente): posee grupo
amino, guanidino o de imidazol
- Lisina
- Arginina
- Histidina
→ ÁCIDO (cargado negativamente): posee grupo
carboxilo
- Asparato
- Glutamato
Con azufre:
- Cisteína: polar dado que posee un grupo
sulidrilo o tiol.
- Metionina: apolar, dado que el azufre se
encuentra formando un enlace tioester
Aminoácido 21 (código genético):
Selenocisteína. Contiene selenio en vez de azufre de la
cisteína
Solubilidad
Todos son solubles, pero no en la misma medida, por propiedades del grupo R
ej: leucina→ apolar, grupo R hidrofóbico. Solubilidad 18,9 g/L
glutamina→ polar, amida hidrofílica. Solubilidad 100 g/L
Propiedades ácido-base
Grupo amino:
𝑵𝑯𝟑 + ⇌ 𝑵𝑯𝟐 + 𝑯+
pKa ≈ 9,5 (entre 8,8 y 11)
Grupo carboxilo:
𝑪𝑶𝑶𝑯 ⇌ 𝑪𝑶𝑶− + 𝑯+
pKa ≈ 2,2 (entre 1,8 y 2,3)
* Los grupos carboxilos de los grupos R suelen tener pKa un poco más altos que los
carboxilos α
Titulación de un aminoácido:
Glicina
1er grupo en desprotonarse: menor pKa
Último en desprotonarse: mayor pKa
1. a pH inicial:
- Amino y carboxilo protonados
2. al añadir OH:
Grupo carboxilo comenzará a desprotonarse, aunque:
- Carboxilo predominantemente protonado
- Amino protonado
3. primer pKa:
- ½ protonados y ½ desprotonados
- Amino protonado
4. seguir añadiendo OH
- Carboxilo predominantemente desprotonado
- Amino protonado
5. seguir añadiendo OH
- Carboxilo desprotonado
- Amino protonado
* LO MISMO SUCEDE CON EL AMINO (6 al 9)
Puntos 3 y 7:
- Zonas de amortiguación
pKa 土1
Modelo ion zwitterion
A medida que los aminoácidos se van disociando, cambia su estado de protonación y
por lo tanto va cambiando su carga eléctrica:
El zwitterión o ion dipolar es eléctricamente neutro, pero tiene cargas formales
positivas y negativas sobre átomos diferentes. Puede actuar como dador de protones
(ácido) o aceptor (base)
pI: cuando aminoácido está en forma zwitterion
Para la glicina:
pI = 2,34 + 9,60 / 2
= 5,97
Desprotonación de aminoácidos básicos y ácidos: múltiple
Glutamato
Desprotonación de grupos en orden
• Carboxilo α (pKa 2,19)
• Carboxilo de grupo R (pKa 4,25)
• Amino (pKa 9,67)
Carga neta a través de la titulación
Ion dipolar: entre pKa
1
y pK
R
pI = 2,19 + 4,25 / 2 = 3,22
pI= 8,95 + 10,53 / 2 = 9,74
En general:
Enlace peptídico
Es en enlace químico que se forma tras la reacción de condensación entre dos
aminoácidos. Dicha reacción ocurre entre:
- Grupo amino de un aminoácido
- Grupo carboxilo del otro aminoácido
Características:
- Es polarizado: posee densidades de carga en el O y el N lo que permite la
formación de enlaces de H entre enlaces peptídicos (estructura secundaria de
las proteínas)
- Es plano, no posee rotación libre: no es posible el giro alrededor del enlace
C-N
- Forma cadenas lineales
Péptido
En un péptido se debe ser capaz de identificar:
- el enlace peptídico
- los grupos R de cada uno de los residuos de aminoácidos que constituyen el
péptido
- un extremo amino-terminal
- un extremo carboxilo-terminal
Se forma: condensación
Se destruye: hidrólisis
Estructura general:
CARGA DE LOS PÉPTIDOS: suma de las cargas de sus grupos funcionales
A pH = 7,4
Grupos ionizables:
- Amino terminal: 1
- Carboxilo terminal: -1
- Carboxilo de un residuo de aspartato: -1
CARGA = 1 - 1 - 1 = -1
A pH = 1,3
- Amino terminal: +1
- Carboxilo residual: 0
- Carboxilo terminal: 0
CARGA = 1
A pH = 11
- Amino terminal: 0
- Carboxilo terminal: -1
- Carboxilo residual: -1
CARGA = -2
Electroforesis
Es una técnica para la separación de moléculas según la movilidad de estas en un
campo eléctrico dependiendo de sus cargas.
Se aplica a la separación de compuestos que poseen grupos ionizables, teniendo en
cuenta que la carga neta de estas sustancias depende del pH del medio en que se
encuentren.
La muestra se somete a un campo eléctrico y las moléculas se desplazan hacia el
cátodo (-) o ánodo (+) polo según su carga a un pH determinado.
*Las moléculas deben tener cargas distintas.
Ej: mezcla de glicina y lisina a 7,4
A pH 7,4
Carga glicina: -
Carga lisina: +
Entonces:
La glicina va hacia el ánodo
La lisina va hacia el cátodo
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