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Enzimas
Proteinas con propiedades cataliticas con alto grado de especifidad.
1. Son efectivas en cantidades pequeñas.
2. No quedan alteradas despues de la reaccion.
3. No afectan el equilibrio de la reaccion que catalizan.
4. Son termolabiles
5. Alta especifidad
6. Sujetas a controles celulares, geneticos y alostericos.
Variacion de energia libre ⌂G:
Es la energia de un sistema para realizar un trabajo. Los procesos que liberan energia libre se denominan exergonicos y
se le asigna al ⌂G un valor negativo. Los que consumen energia son endergonicos con ⌂G positivo. Cuando se ha
llegado al equilibrio, la ⌂G=0.
Si el valor ⌂G es negativo la ecuacion se lleva a cabo espontaneamente de izquierda a derecha:
A+B <---> C+D
Si el valor es positivo, ocurre la reaccion contraria de derecha a izquierda.
Una enzima acelera la velocidad de reaccion solo en sentido que se produzca un ⌂G= negativo hasta llegar al equilibrio.
Energia de activacion
Es una energia adicional que necesita el sistema para que las moleculas esten en estado activado antes de que ocurra la
reaccion. Esta energia luego se libera junto con la energia del ⌂G negativo. La enzima reduce la energia de activacion al
formar el complejo E-S.
Cofactores (grupos prosteticos, coenzimas y activadores)
Sos sustancias no proteicas necesarias para las reacciones (no para todas) y distintas del sustrato porque:
• No se encuentran modificados luego de la reaccion o sufren una modificacion pero son regenerados por otra
reaccion acoplada.
Grupos prosteticos:
Unidos fuertemente a la proteina. Proteina+grupo prostetico=Holoenzima. Proteina sin GP= Apoenzima. Esta ultima no
tiene actividad catalitica. La disociacion del GP de la enzima puede ser reversible o irreversible.
Coenzimas:
Union debil a la enzima y el complejo Ez-coenzima es facilmente disociable y reversible. En general tienen funcion de
transporte de un grupo quimico: Las coenzimas NAD y NADP actuan con enzimas deshidrogenasas que catalizan
reacciones de oxido-reduccion.
Las vitaminas son utilizadas como precursores de coenzimas y GP, tienen que ser administradas en la dieta.
Activadores:
Naturaleza simple: cationes y aniones inorganicos. No todas las enzimas los requieren, pero en caso que si, son
necesarios para que la enzima tenga actividad.
Especificidad enzimatica
Limitacion de accion hacia un sustrato determinado o sustratos estructuralmente semejantes.
Concentracion de enzima
Unidad Internacional (UI) es la cantidad de enzima que cataliza la trasformacion de un micromol de S por minuto bajo
condiciones definidas.
Katal es cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato en un segundo.
Katal = 6 x 10^7 unidades internacionales
Efecto de la concentracion de S sobre la velocidad de la reaccion.
A concentracion de enzima constante, el aumento de sustrato da un grafico de curva hiperbolica. A baja concentracion
de S la velocidad es directamente proporcional a [S]. Al seguir aumentando S, la velocidad deja de aumentar en forma
linean y se hace curva hasta llegar a una [S] en la que la velocidad se hace constante y se llama Velocidad maxima. En
este punto solo se puede aumentar la velocidad aumentando la [enzima] por que las enzimas se saturaron.
Vmax [S]
v = ------------
Km+[S]
Vmax es constante para una concentracion de enzima.
Km es la concentracion del sustrato para la cual la velocidad de la reaccion es la mitad de la velocidad maxima. A
mayor Km, menor afinidad de la enzima por el sustrato y viceversa. Ej: a Km baja, la afinidad de la E por S es alta por
lo que llega con menos concentracion de S a la ½ de Vmax.
Centro activo de la enzimas
Es donde se une al sustrato, formado por grupos laterales de ciertos aminoacidos que se pueden combinar con los
sustratos y cofactores. Los grupos responsables de la union E-S se llaman Sitios de union. Los grupos responsables de la
actividad cataliticase llaman sitios cataliticos.
Inhibicion enzimatica
Existen inhibidores reversibles e irreversibles. Dentro de los reversibles en contramos:
• Inhibicion competitiva: el inhibidor se une al mismo sitio donde se uniria el S. Esta inhibicion puede
disminuirse considerablemente aumentado la [S]. La velocidad maxima no se afecta ya que con mucho S se
desplaza el inhibidor, la Km si se afecta ya que se necesita mas S para llegar a la Vmax.
• Inhibicion no competitiva: se une en otro sitio que el S, y se puede formar el complejo E-S-I que es
cataliticamente inactivo. El aumento de [S] no revierte la inhibicion. La Vmax disminuye, pero la Km sigue
constante ya que no se altera a union del S a la E.
Regulacion enzimatica
Hay dos formas posibles de que la celula controle la velocidad de funcionamiento de dichas vias metabolicas:
- Variando el numero de enzimas que intervienen en el proceso:
controlando la sintesis de enzimas de dicho camino metabolico por induccion enzimatica o represion enzimatica
haciendo que la [enzima] aumente o disminuya de acuerdo a las necesidades de la celula.
En el caso de la induccion, el metabolito puede ser el mismo S de la enzima, y en el caso de la represion, el producto
final de dicha via metabolica.
- Modificando la velocidad con que actuan las enzimas.
Enzimas alostericas
Poseen propiedades regulatorias que le permiten reconocer otros compuestos ademas del sustrato que tienen por efecto
variar su actividad frente al sustrato, activando o inhibiendolo sin participar en la reaccion. Estos compuestos son los
efectores o moduladores alostericos que actuan en el sitio alosterico, lejos del centro activo. Estos efectores al unirse
reversiblemente a la proteina modifican la configuracion espacial de la enzima modificando el centro activo, de forma
tal que aumenta o disminuye la actividad de la enzima.
Las enzimas alostericas son grandes, constituidas por su
bunidades y pueden clasificarse en:
1. Homotroficas: el mismo S puede actuar de modulador, generalmente positivo.
2. Heterotroficas: Son reguladas por sustancias diferentes del sustrato.
3. Homotroficas-heterotroficas: combinacion de ambas.
Estas enzimas estan en puntos estrategicos de las vias metabolicas, catalizando reacciones irreversibles. Se encuentran
como primer enzima de vias metabolicas aumentando o disminuyendo la velocidad de toda la via.
Modos regulatorios de enzimas alostericas
• Retroinhibicion: La primer enzima de la via es inhibida por el producto de la ultima enzima.
• Retroactivacion: La enzima regulable es activada por un producto de degradacion del ultimo metabolito.
• Activacion en paralelo: Primer enzima es activada por un metabolito de otra via.. (no entendi bien)
• Activaion por un precursor o sustrato
• Regulacion de las vias metabolicas ramificadas
Modelos de enzimas alostericas:
Hay dos conformaciones de las subunidades de una enzima alosterica, R que tiene alta afinidad por S, y T que tiene baja
afinidad por S. El activador y sustrato se unen solo al estado R, y el inhibidor al T. Hay un equilibrio entre R y T, que al
agregar S o activador se desplaza hacia el estado R; si el activador agregado es suficiente todas las enzimas se desplazan
al estado R y la curva sera hiperbolica. Si a causa de una [S] saturante se encontraba el equilibrio hacia R y se agrega
inhibidor, va a haber un desplazamiento hacia el estado T y la curva de saturacion se hara mas sigmoide a medida que
aumenta la concentracion de inhibidor.
TP 18 radiocompetencia proteica.doc
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