AMINOÁCIDOS
“Cada segundo es un regalo” Elaborado por Eduardo Vargas
Estructura general de un aminoácido
Los aminoácidos poseen:
• CARBONO α o también llamado Carbono quiral o Carbono Asimétrico
• Un grupo CARBOXILO COOH
• Un grupo AMINO NH3+
• Una CADENA LATERAL o también llamado Grupo funcional
• Un HIDROGENO
Recordando la configuración de un aminoácido en el
carbono α se unen 4 grupos diferentes pero esta definición
solo aplica para 19 de los 20 aminoácidos, este
aminoácido excluyente es la GLICINA el cual es el UNICO
aminoácido SIMETRICO puesto que su carbono esta
unido a 2 Hidrógenos.
El carbono quiral esta unido a 4 grupos diferentes en todos los aminoácidos
a excepción de la glicina debido a que su cadena R es otro átomo de
Hidrogeno.
El grupo
carboxilo (COOH) está desprotonado a un pH fisiológico por lo que
libera un H+ y por lo tanto se encuentra en su forma de base conjugada
(COO-) teniendo carga negativa.
El grupo amino esta protonado (NH3+) por lo que tendrá carga positiva
Entonces la carga final del aminoácido
dependerá de su Radical.
La cadena lateral es diferente para cada aminoácido a excepción de la Prolina
debido a que su cadena lateral es cíclica.
Debido al
Carbono Quiral, los aminoácidos pueden presentar 2
conformaciones diferentes, Los isómeros son imágenes especulares entre si
lo que constituyen a un Enantiómero que son imágenes que no pueden
superponerse una sobre otra.
LEVO-Aminoácido (L-Aminoácidos)
DEXTRO- Aminoácido(D-Aminoácidos)
En los L-Aminoácidos el grupo amino esta del lado Izquierdo y en los
D-aminoácidos están del lado Derecho.
UNICAMENTE LOS L- AMINOACIDOS PUEDEN FORMAR PARTE DE LAS
PROTEINAS.
Solamente 20 aminoácidos son reconocidos por nuestro DNA de los mas
de 300 aminoácidos que se encuentran en la Naturaleza.
Estos
20 aminoácidos reconocidos por nuestro DNA se les conoce como
aminoácidos ESTÁNDAR.
Los aminoácidos que
SOLO PUEDEN OBTENERSE DE LA DIETA se
denominan ESENCIALES y son 9.
Los que pueden ser sintetizados a partir de otros compuestos se conocen
como NO ESENCIALES y son 11.
AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR
Esenciales
NO Esenciales
Fenilalanina (Phe)
Histidina (His)
Isoleucina (Ile)
Leucina (Leu)
Lisina (Lys)
Metionina (Met)
Treonina (Thr)
Triptófano (Trp)
Valina (Val)
Arginina (Arg)
Alanina (Ala)
Asparagina (Asn)
Aspartato (Asp)
Cisteína (Cys)
Glicina (Gly)
Glutamato (Glu)
Glutamina (Gln)
Prolina (Pro)
Serina (Ser)
Tirosina (Tyr)
Podemos agrupar a los aminoácidos en 5 clases basadas en las
propiedades de sus grupos R o cadenas laterales, es especial por su
polaridad o tendencia a interaccionar con el agua pH fisiológico.
POLARES NEUTROS (sin carga)
POSRITIVOS(Básicos)
NEGATIVOS (Ácidos)
APOLARES AROMATICOS
ALINFATICOS
NO POLARES, APOLARES ALIFÁTICOS
Son
7:
• Glicina
• Alanina
• Prolina
• Valina
• Leucina
• Isoleucina
• Metionina
GLICINA: Tiene la estructura más simple, siendo el mas pequeño de los
aminoácidos, ya que su cadena lateral es tan solo un átomo de Hidrogeno.
METIONINA: Es uno de los 2 aminoácidos que contienen azufre, tiene un grupo
ioeter en su cadena lateral.
Es el aminoácido iniciador de todas las proteínas.
Tiene un papel importante en el metabolismo, por su capacidad de trasferir el
grupo metil ligando al átomo de azufre a otros compuestos.
No puede formar enlaces Disulfuro porque no tiene un grupo sulfhídrilo.
Es precursor de la Cisteína y de SAM Adenosilmetionina S.
PROLINA: Contiene un anillo en el que interviene su carbono alfa y su grupo
amino, es un IMINOACIDO que le da rigidez a las proteínas, es decir que
reduce la flexibilidad estructural de las regiones Polipeptídicas que
contienen a este aminoácido.
Es un iminoacido porque forma un anillo con su grupo amino y su Radical
Su forma Hidroxilada (Hidroxiprolina) es necesaria en la síntesis de colágeno.
ALANINA: Es insoluble, tiene un grupo Metilo (CH3), si pierde su grupo
Nitrogenado se vuelve PIRUVATO.
La desaminación de la alanina da Piruvato.
La ALANINA, VALINA, LEUCINA Y ISOLEUCINA: Tienden a Agruparse entre
sí en las proteínas, estabilizando las estructuras a través de interacciones
Hidrófobas.
Ya que los electrones se comparten de modo equivalente entre los átomos
de Carbono de Hidrogeno laterales no pueden formar puentes de Hidrogeno
con el agua.
APOLARES AROMATICOS
Son
3:
• Fenilalanina
• Tirosina
• Triptófano
Sus cadenas laterales aromáticas son relativamente apolares (Hidrofóbicas)
ABSORBEN LA LUZ ULTRAVIOLETA, SIENDO EL TRIPTÓFANO EL DE
MAYOR ABSORBANCIA.
TIROSINA: Posee un grupo Hidroxilo (OH ) que le permite formar puentes
de Hidrogeno ,actúa además como precursor de:
NEUROTRASMISORES: DOPAMINA, NORADRENALINA, ADRENALINA.
Conocidas como
” CATECOLAMINAS”
HORMONAS:
Tiroidea (T3-Tiroxina y T4 Triyodotironina)
PIGMENTOS:
Melanina
Catecolaminas:
DOPAMINA: Es un neurotransmisor producido por las Neuronas de la
sustancia negra, participa en múltiples funciones como el aprendizaje, la
memoria, motivación, además es la recompensa ante estímulos
placenteros como la alimentación, sexo o drogas, Regulariza además los
movimientos finos.
NORADRENALINA: Es un neurotransmisor de neuronas ubicadas en distintas
localizaciones del Sistema Nervioso Central y el Sistema Nervioso Periférico, es
un componente presináptico de fibras postganglionares de la división
simpática del Sistema Nervioso Autónomo.
ADRENALINA: Es una Hormona producida en la medula de las glándulas
suprarrenales, Incrementa la Frecuencia Respiratoria, La Frecuencia
Cardiaca y activas a algunas Rutas Metabólicas.
Hormonas Tiroideas (T3, Tiroxina y T4, Triyodotironina)
La glándula Tiroidea utiliza Yodo, obtenido de los alimentos para producir a las
Hormonas Tiroideas, implicadas en los procesos fisiológicos como
crecimiento, Desarrollo, Metabolismo Basal, Temperatura corporal y Ritmo
cardiaco.
Pigmentos
MELANINA: Es un pigmento que protege contra la luz ultravioleta para
evitar mutaciones en el DNA.
Es sintetizada por medio de la enzima
TIROSINASA.
ALBINISMO: Enfermedad autosómica recesiva, debida a mutaciones o
ausencia de la enzima TIROSINASA, la cual es esencial para convertir
Tirosina en Melanina, por lo que no hay conversión a melanina.
Las características del Albinismo son:
• Hipopigmentación de la piel, cabello y ojos.
• Hipoplasia en la Fóvea
• Disminución de la agudeza visual.
TRIPTOFANO:
Presenta Fluorescencia y es precursor de la SEROTONINA Y MELATONINA.
SEROTONINA: Es un Neurotransmisor que regula el estado de ánimo,
memoria, sueño y el dolor.
MELATONINA: Hormona del sueño, la melatonina induce al sueño, se produce
en la glándula pineal y podemos sintetizar Melatonina a partir de Serotonina.
FENILALANINA:
Es altamente toxico, para poder eliminarlo es necesario convertirlo en Tirosina
agregando un grupo Hidroxilo (OH), Con la enzima FENILALANINA
HIDROXILASA.
FENILCETONURIA
Enfermedad autosómica recesiva debido a la carencia de la enzima Fenilalanina
Hidroxilasa, por lo que no podemos convertir a la Fenilalanina en Tirosina.
Ya que no se convierte en Tirosina la Fenilalanina no podrá ser degradada y se
acumulará en sangre (Hiperfenilalaninemia) como consecuencia habrá retraso
Mental y Psicomotor.
Su tratamiento consiste en Disminuir la Ingesta de Fenilalanina en la dieta.
AMINOACIDOS POLARES NEUTROS O
POLARES SIN CARGA
Son
5:
• Serina
• Treonina
• Cisteína
• Asparagina
• Glutamina
Poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces por puentes de
hidrogeno, es decir son más Hidrofílicos (Capaces de interaccionar con el
agua).
Son neutros a pH fisiológico
La SERINA Y LA TREONINA tienen un grupo Hidroxilo (OH) que permite formar
puentes de Hidrogeno, es un factor importante en la estructura proteica.
La CISTEÍNA contiene azufre, en su grupo Sulfhidrilo (SH), forma puentes de
disulfuro (Cistinas), Los enlaces disulfuro o cistinas que forma la cisteína son muy
importantes en la estructura de muchas proteínas en su estructura terciaria al
formar enlaces covalentes entre partes de una molécula de proteínas o entre dos
cadenas proteínas diferentes.
La cisteína es un ácido débil que puede establecer enlaces de hidrogeno
débiles con el oxígeno o el nitrógeno. Es un componente importante de muchas
enzimas.
ASPARAGINA Y GLUTAMINA: Tienen grupos amida en su radical y Son las
AMIDAS de otros 2 aminoácidos el aspartato y glutamato respectivamente, tienen
la capacidad de formar enlaces por puente de hidrogeno que estabilizan a la
proteína.
Aminoácidos Polares Positivos Básicos
Son 3:
• Lisina
• Histidina
• Arginina
Poseen carga positiva a pH fisiológico, debido a que poseen un segundo
grupo amino en su radical.
LISINA: tiene un grupo amino primario adicional en su cadena lateral, por lo
que acepta H+ del agua, si se une con la Arginina forma HISTONAS.
ARGININA: Tiene un grupo Guanidinio cargado positivamente, es precursor
del óxido nítrico importante para la vasodilatación del musculo liso,
podemos encontrar a la arginina en el ciclo de la urea, La urea es el producto
de la degradación de aminoácidos.
HISTIDINA: Contiene un grupo IMIDAZOL aromático, al ser el único aminoácido
común que posee una cadena lateral ionizable con un
pKa próximo a la
neutralidad, la histidina puede estar cargada positivamente (Forma
Protonada) como no tener carga a pH 7.0
Es el único aminoácido que funciona como amortiguador en la sangre
porque su pKa es cercano al pH sanguíneo, al servir como dador/Receptor de
H+, es además precursor de la HISTAMINA, la cual es una molécula que se
libera de los mastocitos durante la inflamación y produce Broncoconstricción.
AMINOACIDOS POLARES NEGATIVOS O ACIDOS
Son
2:
• Aspartato
• Glutamato
Los 2 aminoácidos tienen un segundo grupo carboxilo en su grupo R con
una carga negativa a pH fisiológico.
El grupo Carboxilo (COOH) se encuentra disociado a pH fisiológico (COO-)
GLUTAMATO:es precursor del α-Cetoglutarato (Intermediario del ciclo de
Krebs) y de GABA (Acido gamma-aminobutírico) el cual es el principal
neurotransmisor inhibidor del SNC el cual tiene un papel importante en la
epilepsia.
ASPARTATO: Precursor del Oxalacetato (Intermediario del ciclo de Krebs).
AMINOACIDOS COMO ACIDOS Y BASES
Los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos junto con los grupos R
ionizables de algunos aminoácidos actúan como ácidos y bases débiles.
Cuando un aminoácido del grupo R ionizable se disuelve en agua a pH neutro,
se encuentra en solución en forma de ion dipolar o ZWITTERION la cual es una
forma intermedia en el que el aminoácido lleva un número igual de cargas
positivas y negativas, donde puede actuar como un ácido o como una base,
las sustancias de esta naturaleza son ANFOTERAS y a menudo se denominan
Anfolitos.
EL punto isoeléctrico (pI) determina el pH en donde se puede encontrar la
forma Zwitterion.
Fórmulas para calcular el Punto Isoeléctrico pI
Para calcularlo hay que tomar en cuenta los pKa, recordemos que pKa marca
el valor de pH donde se liberan H+
EN AMINOÁCIDOS NO CARGADOS pI=
𝑝𝑘1+𝑝𝑘2
2
El pKa1 indica el pH en el cual el grupo Carboxilo libera H+
El pKa2 indica el pH donde el grupo amino libera H+
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (NEGATIVOS) pI =
𝑝𝑘1+𝑝𝑘𝑅
2
El pKa1 indica el pH en el cual el grupo Carboxilo unido al Carbono quiral
libera H+
El pKaR representa el pH en el que el grupo carboxilo del radical libera sus
H+
AMINOÁCIDOS BÁSICOS (POSITIVOS)
pI=
𝑝𝑘2+𝑝𝑘𝑟
2
El pkaR para aminoácidos es el valor en el cual el grupo amino del radical libera
H+
Y el pKa2 el pH donde el amino unido al carbono quiral que se encuentra unido
al carbono alfa libera H+
Este documento contiene más páginas...
Descargar Completo
3.0 Aminoacidos.pdf
Estamos procesando este archivo...
Lamentablemente la previsualización de este archivo no está disponible. De todas maneras puedes descargarlo y ver si te es útil.
Descargar
Estamos procesando este archivo...
Lamentablemente la previsualización de este archivo no está disponible. De todas maneras puedes descargarlo y ver si te es útil.